免疫球蛋白的結構(編輯修改稿)
2024-10-01 21:12 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 外區(qū)域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化，稱為骨架區(qū)（framework region,FR），VH或VL各有四個骨架區(qū)，分別用FRFRFR3和FR4表示。 VH和VL的三個高變區(qū)共同組成Ig的抗原結合部位（antigenbinding site），該部位形成一個與抗原決定簇互補的表面，故高變區(qū)又被稱為互補性決定區(qū)（plementaritydetermining region，CDR），分別用CDRCDR2和CDR3表示。不同的抗體其CDR序列不相同，并因此決定抗體的特異性。 ☆☆相關素材☆☆圖片 抗體的互補決定區(qū)與抗原表位結合示意圖 2. 恒定區(qū) 重鏈和輕鏈的C區(qū)分別稱為CH和CL。不同類Ig重鏈CH長度不一，有的包括CHCH2和CH3；有的更長，包括CHCHCH3和CH4。同一種屬動物中，同一類別Ig分子其C區(qū)氨基酸的組成和排列順序比較恒定。例如：針對不同抗原的人IgG抗體，它們的V區(qū)不相同，只能與相應的抗原發(fā)生特異性結合，但其C區(qū)的抗原性是相同的，應用抗人IgG抗體（第二抗體），均能與不同人的IgG結合。 鉸鏈區(qū)位于CH1與CH2之間，含有豐富的脯氨酸，因此易伸展彎曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。鉸鏈區(qū)連接抗體的Fab段和Fc段，使兩個Fab段易于移動和彎曲，從而可與不同距離的抗原部位結合。 五類Ig或亞類的鉸鏈區(qū)不盡相同，例如IgGIgGIgG4和IgA的鉸鏈區(qū)較短，而IgG3和IgD的鉸鏈區(qū)較長。IgM和IgE無鉸鏈區(qū)。 ☆☆相關素材☆☆圖片 免疫球蛋白鉸鏈區(qū)的結構及其功能 二 免疫球蛋白的功能區(qū)： The domain of immunoglobulin Ig分子的每條肽鏈可折疊為幾個球形的功能區(qū)，或稱結構域，這些功能區(qū)的功能雖不同，但其結構相似。每個功能區(qū)約由110個氨基酸組成，其氨基酸的序列具有相似性或同源性。免疫球蛋白的每個功能區(qū)的二級結構是由幾股多肽鏈折疊一起形成的兩個反向平行的β片層（ antiparallel β sheet），例如CL
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