真核蛋白質的生物合成(翻譯)(編輯修改稿)
2024-09-01 10:38 本頁面
【文章內容簡介】 密碼子 第二節(jié) 蛋白質合成后加工和輸送 Posttranslational Processing amp。 Protein Transportation 從核蛋白體釋放出的新生多肽鏈不具備蛋白質生物活性，必需經(jīng)過不同的翻譯后復雜加工過程才轉變?yōu)榫哂刑烊粯嬒蟮墓δ艿鞍住? 主要包括 ? 多肽鏈折疊為天然的三維結構 ? 肽鏈一級結構的修飾 ? 高級結構修飾 在胞液核蛋白體合成的各種蛋白質，還需要靶 向輸送到特定細胞部位發(fā)揮生物作用。 一、多肽鏈折疊為天然功能構象的蛋白質 ? 新生肽鏈的折疊在肽鏈合成中、合成后完成，新生肽鏈 N端在核蛋白體上一出現(xiàn)，肽鏈的折疊即開始?？赡茈S著序列的不斷延伸肽鏈逐步折疊，產(chǎn)生正確的二級結構、模序、結構域到形成完整空間構象。 ? 一般認為，多肽鏈自身氨基酸順序儲存著蛋白質折疊的信息，即 一級結構是空間構象的基礎 。 ? 細胞中大多數(shù)天然蛋白質折疊都不是自動完成，而需要其他酶、蛋白輔助。 幾種有促進蛋白折疊功能的大分子 1. 分子伴侶 (molecular chaperon) 2. 蛋白二硫鍵異構酶 (protein disulfide isomerase, PDI) 3. 肽 脯氨酰順反異構酶 (peptide prolyl cistrans isomerase, PPI) 1. 熱休克蛋白 (heat shock protein, HSP) HSP70、 HSP40和 GreE族 2. 伴侶素 (chaperonins) GroEL和 GroES家族 ?分子伴侶 分子伴侶是細胞一類保守蛋白質，可識別肽鏈的非天然構象，促進各功能域和整體蛋白質的正確折疊。 熱休克蛋白促進蛋白質折疊的基本作用 —— 結合保護待折疊多肽片段，再釋放該片段進行折疊。形成 HSP70和多肽片段依次結合、解離的循環(huán)。 HSP40結合待折疊多肽片段 HSP70ATP復合物 HSP40 HSP70ADP多肽復合物 ATP水解 GrpE ATP
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