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正文內(nèi)容

wddaaa名詞解釋(編輯修改稿)

2024-08-31 09:54 本頁面
 

【文章內(nèi)容簡介】 協(xié)同作用。層析(chromatography)按照在移動(dòng)相和固定相 (可以是氣體或液體)之間的分配比例將 層析 混合成分分開的技術(shù)。 離子交換層析(ionexchange column)使用帶有固定的帶電基團(tuán)的聚合樹脂或凝膠層析柱 離子交換層析 透析(dialysis) :通過小分子經(jīng)過半透膜擴(kuò)散到水(或緩沖液)的原理,將小分子與生物大 透析 分子分開的一種分離純化技術(shù)。 凝膠過濾層析(gel filtration chromatography)也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠 凝膠過濾層析 珠作基質(zhì),按照分子大小分離蛋白質(zhì)或其它分子混合物的層析技術(shù)。凝膠電泳(gel electrophoresis)以凝膠為介質(zhì),在電場作用下分離蛋白質(zhì)或核酸的分離純 凝膠電泳 化技術(shù)。 SDS聚丙烯酰氨凝膠電泳 (SDSPAGE) 在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰氨凝膠 聚丙烯酰氨凝膠電泳 電泳。SDSPAGE 只是按照分子的大小,而不是根據(jù)分子所帶的電荷大小分離的。 等電聚膠電泳(isoelectric focusing electrophoresis,IFE)利用一種特殊的緩沖液(兩性電 等電聚膠電泳 解質(zhì))在聚丙烯酰氨凝膠制造一個(gè) pH 梯度,電泳時(shí),每種蛋白質(zhì)遷移到它的等電點(diǎn)(pI) 處,即梯度足的某一 pH 時(shí),就不再帶有凈的正或負(fù)電荷了。 雙向電泳(twodimensional electrophorese)等電聚膠電泳和 SDSPAGE 的組合,即先進(jìn)行 雙向電泳 等電聚膠電泳(按照 pI)分離,然后再進(jìn)行 SDSPAGE(按照分子大小分離) 。經(jīng)染色得到 的電泳圖是二維分布的蛋白質(zhì)圖。 Wentern blot 蛋白質(zhì)印跡,它是分子生物學(xué)、生物化學(xué)和免疫遺傳學(xué)中常用的一種實(shí)驗(yàn) 方法。 其基本原理是通過特異性抗體對凝膠電泳處理過的細(xì)胞或生物組織樣品進(jìn)行著色, 通 過分析著色的位置和著色深度獲得特定蛋白質(zhì)在所分析的細(xì)胞或組織中的表達(dá)情況的信息。 同源蛋白質(zhì)(homologous protein)來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質(zhì),例如血 同源蛋白質(zhì) 紅蛋白。 纖維蛋白(fibrous protein)一類主要的不溶于水的蛋白質(zhì),通常都含有呈現(xiàn)相同二級結(jié)構(gòu) 纖維蛋白 的多肽鏈許多纖維蛋白結(jié)合緊密,并為 單個(gè)細(xì)胞或整個(gè)生物體提供機(jī)械強(qiáng)度,起著保護(hù)或 結(jié)構(gòu)上的作用。 球蛋白(globular protein)緊湊的,近似球形的,含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質(zhì),許多 球蛋白 都溶于水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。 角蛋白(keratin):由處于 α螺旋或 β折疊構(gòu)象的平行的多肽鏈組成不溶于水的起著保護(hù)或 角蛋白 結(jié)構(gòu)作用蛋白質(zhì)。 膠原(蛋白) (collagen)是動(dòng)物結(jié)締組織最豐富的一種蛋白質(zhì),它是由原膠原蛋白分子組 膠原(蛋白) 成。 原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結(jié)構(gòu)的蛋白。 每個(gè)原膠原分子都是由 3 條特殊的左手 螺旋(螺距 ,每一圈含有 個(gè)殘基)的多肽鏈右手旋轉(zhuǎn)形成的。 分子伴侶(chaperone。molecular chaperone)一組從細(xì)菌到人廣泛存在的蛋白質(zhì),非共價(jià) 分子伴侶 地與新生肽鏈和解折疊的蛋白質(zhì)肽鏈結(jié)合, 并幫助它們折疊和轉(zhuǎn)運(yùn), 通常不參與靶蛋白的生 理功能。主要有三大類:伴侶蛋白、熱激蛋白 70 家族和熱激蛋白 90 家族。酶(enzyme)生物催化劑,除少數(shù) RNA 外幾乎都是蛋白質(zhì)。酶不改變反應(yīng)的平衡,只是 通過降低活化能加快反應(yīng)的速度。輔酶(coenzyme)是一類可以將化學(xué)基團(tuán)從一個(gè)酶轉(zhuǎn)移到另一個(gè)酶上的有機(jī)小分子,與酶 輔酶 較為松散地結(jié)合,對于特定酶的活性發(fā)揮是必要的。有許多維他命及其衍生物,如核黃素、 硫胺素和葉酸,都屬于輔酶。這些化合物無法由人體合成,必須通過飲食補(bǔ)充。不同的輔酶 能夠攜帶的化學(xué)基團(tuán)也不同:NAD 或 NADP+攜帶氫離子,輔酶 A 攜帶乙?;?,葉酸攜帶 甲?;?,S腺苷基蛋氨酸也可攜帶甲?;?。輔基(prosthetic group)酶的輔因子或結(jié)合蛋白質(zhì)的非蛋白部分(其中較小的非蛋白質(zhì)部 輔基 分稱輔基) ,與酶或蛋白質(zhì)結(jié)合的非常緊密,用透析法不能除去。輔基在整個(gè)酶促反應(yīng)過程 中始終與酶的特定部位結(jié)合,例如細(xì)胞色素氧化酶的鐵卟啉。 輔因子(cofactor)是指與酶結(jié)合且在催化反應(yīng)中必要的具有輔助功能的非蛋白質(zhì)化合物。 脫脯基酶蛋白(apoenzyme)酶中除去催化活性可能需要的有機(jī)或無機(jī)輔助因子或輔基后的 脫脯基酶蛋白 蛋白質(zhì)部分。 全酶(holoenzyme)具有催化活性的酶,包括所有必需的亞基,輔基和其它輔助因子。 全酶 (ribozyme) 是具有催化功能的 RNA 分子,是生物催化劑。酶活力單位(U,active unit)酶活力單位的量度。1961 年國際酶學(xué)會(huì)議規(guī)定:1 個(gè)酶活力單 酶活力單位 位是指在特定條件(25℃,其它為最適條件)下,在 1min 內(nèi)能轉(zhuǎn)化 1181。mol 底物的酶量,或 是轉(zhuǎn)化底物中 1181。mol 的有關(guān)基團(tuán)的酶量。米氏方程(MichaelisMentent equation) 表示一個(gè)酶促反應(yīng)的起始速度 (v) 與底物濃度([s]) 關(guān)系的速度方程:υ=υmax[s]/(Km+[s]) 米氏常數(shù)(Michaelis constant)酶促反應(yīng)的反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度(vmax)一半時(shí)的底 米氏常數(shù) 物濃度。 初速度(initial velocity)酶促反應(yīng)最初階段底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度,這一階段產(chǎn)物的濃度非常 初速度 低,其逆反應(yīng)可以忽略不計(jì)。 雙倒數(shù)作圖(doublereciprocal plot)那稱為 Lineweaver_Burk 作圖。一個(gè)酶促反應(yīng)的速度
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