2免疫球蛋白與抗體(編輯修改稿)
2025-07-16 08:41 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 蛋白（如蛋白A和G）的結(jié)合，以及與類風濕因子反應(yīng)等。胃蛋白酶于于低pH下可將IgG分子從H鏈間二硫鍵C端232位置切斷，形成含2個Fab段的F(ab＇)2片段和1個較小的pFc＇片段。F(ab＇)2段即雙價抗體活性片段，經(jīng)還原后可得2個Fab＇。Fab＇的分子量略大于Fab，而生物活性與Fab相同。pFc＇比Fc分子量小，雖然仍保持親和巨噬細胞及與某些類風濕因子結(jié)合的能力，但失Fc片段原有的固定補體等活性第二節(jié) 免疫球蛋白的抗原特異性Ig 分子上主要存在 3 種抗原決定簇： 同種型決定簇 同種異型決定簇 獨特型決定簇 （ 一）、同種型：是指同一種屬所有個體 Ig 分子所共有的抗原特異性。同種型因種而異。 同種型的抗原決定簇存在 Ig 的恒定區(qū)。表現(xiàn)在全部 Ig 的類、亞類、型、亞型的分子上。 （二）、同種異型：是指同一種屬不同個體間 Ig 分子所具有的不同抗原特異性。同種異型決定簇存在 Ig 的恒定區(qū)。由個體遺傳基因所決定的，故稱為遺傳標記。 （三）、獨特型 ：是指在同一個體內(nèi)，不同抗體形成細胞克隆所產(chǎn)生的 Ig 分子的 V 區(qū)具有不同的抗原特異性。 獨特型抗原決定簇存在 Ig 的 V 區(qū)，不同特異性的抗體其獨特型也不同 除血清中的 Ig 外，淋巴細胞（ T 、 B 細胞）表面的抗原受體也具有獨特型決定簇。第三節(jié) 抗體的生物學活性免疫球蛋白的重要生物學活性為特異性結(jié)合抗原，并通過重鏈C區(qū)介導(dǎo)一系列生物學效應(yīng)，包括激活補體、親和細胞而導(dǎo)致吞噬、胞外殺傷及免疫炎癥，最終達到排除外來抗原的目的。（一）抗原結(jié)合作用抗體分子在結(jié)合抗原時，其Fab片段的V區(qū)與抗原決定簇的立體結(jié)構(gòu)（構(gòu)象）必須吻合，特別與高變區(qū)的氨基酸殘基直接有關(guān)，所以抗原－抗體的結(jié)合具有高度特異性。盡管某些氨基酸殘基在肽鏈的氨基酸順序上相距很遠，但由于肽鏈沿功能區(qū)長軸平行方向往返折疊，使他們能緊緊接近，形成一雙層排布的凹形或袋狀包圍抗原的活性部位，雙層間存在許多硫水氨基酸側(cè)鏈。抗體分子與抗原的相互作用靠各種非共價力，如氫鍵、靜電引力和VanderWaal力等，是一種可逆性反應(yīng)?？贵w與抗原結(jié)合后才能激活效應(yīng)功能，天然Ig分子不能起這種作用。但在無抗原存在時，某些物理處理（例如加熱、凝聚等）也可模擬Ig分子構(gòu)象的變化而起激活效應(yīng)機制的作用。（二）補體活化作用補體C1q與游離Ig分子結(jié)合非常微弱，而與免疫復(fù)合物中的IgG或IgM（經(jīng)典途徑）或凝集Ig（替代途徑）結(jié)合則很強。C1q與IgGFc段的CH2功能區(qū)起反應(yīng)，其結(jié)合位點在3個氨基酸側(cè)鏈上。所有IgG亞類的單獨Fc片段對C1q具同樣的親和性；但完整蛋白則主要是IgG1和IgG3才能結(jié)合C1q結(jié)合的影響有關(guān)。IgM激活補體能力最強。IgG至少需兩緊密并列的分子才能有效地激活C1q，而IgM單個分子在結(jié)合抗原后即可激活補體。循環(huán)IgM僅顯示低親和性的單個C1q結(jié)合點，與IgG的效能相近似；但當IgM分子與大分子抗原的多個決定簇結(jié)合后，改變其構(gòu)象呈鉤環(huán)狀，以致暴露了原來被相近亞單位隱蔽的C1q結(jié)合點而增強了激活補體的能力。IgGIgA1和IgA2雖不能通過經(jīng)典途徑激活補體，但其Ig聚合物均可激活C3旁路。（三）親細胞作用IgG分子能與細胞表面的Fc受體結(jié)合。這些受體均屬Ig超族成員，主要有FcγRⅠ（CD64）、FcγRⅡ（CD32）和FcγRⅢ（CD16）。FcγRⅠ在單核細胞表面很豐富，中性粒細胞受適當細胞因子調(diào)節(jié)以后也可表達此受體；FcR為一高親和性受體，與IgG1和IgG3有很強的結(jié)合性，與IgG4也可作用，但與IgG2則不能結(jié)合。FcγRⅡ和FcγRⅢ受體在很多細胞上都存在，包括中性粒細胞、嗜酸性粒細胞和血小板，與IgG1和IgG3有低親和相互作用。活化B細胞表面有一個IgM結(jié)合蛋白
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