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蛋白質合成后加工ppt課件(編輯修改稿)

2025-01-04 05:52 本頁面
 

【文章內容簡介】 組成了核小體。每個組蛋白都有進化上保守的 N端拖尾伸出核小體外。這些拖尾是許多信號傳導通路的靶位點,從而導致轉錄后修飾。 該類修飾 包括組蛋白磷酸化、乙?;⒓谆?、 ADP核糖基化等過程。尤其是組蛋白乙?;?、甲基化修飾能為相關調控蛋白提供其在組蛋白上的附著位點,改變染色質結構和活性。 一般來說, 組蛋白乙酰化 能選擇性的使某些染色質區(qū)域的結構從緊密變得松散,開放某些基因的轉錄,增強其表達水平。而組蛋白甲基化既可抑制也可增強基因表達。乙?;揎椇图谆揎椡窍嗷ヅ懦獾?。在細胞有絲分裂和凋亡過程中, 細胞對外在刺激作出的每一個反應幾乎都會涉及到染色質活性的改變,這一改變就是通過 修飾組蛋白 ,變換組蛋白密碼實現(xiàn)的。既然幾乎每一種生物學過程都有特定的組蛋白修飾標記,那么特定的組蛋白修飾標記就能反應相應的特定生物學過程。因此通過組蛋白修飾系列抗體特異性地識別靶蛋白修飾形式,就能簡化對組蛋白修飾的研究。 染色質的轉錄活性與組蛋白修飾相伴(見下表)??傮w上來說, 組蛋白乙?;皆黾优c轉錄活性增強有關 ,而組蛋白甲基化修飾的結果則相對復雜,它可以是 轉錄增強或轉錄抑制 。 組蛋白修飾與轉錄狀態(tài)表 轉錄激活 轉錄抑制 乙酰化 增加 降低 賴氨酸甲基化 組蛋白 H3 K4 組蛋白 H3 K9, K27,K79 精氨酸甲基化 組蛋白 H3 R2,R17,R26 降低 組蛋白 H3 R4 有絲分裂過程也與特異性組蛋白修飾有顯著 的相關性。在有絲分裂過程中,有數(shù)個組蛋白磷酸化反應,其中大多數(shù)由Aurora B激酶催化。特異性組蛋白修飾可在有絲分裂的不同階段檢測到,在細胞核分裂中發(fā)揮多種功能(見表 2)。 組蛋白修飾于有絲分裂表 分裂間期 G2/M 分裂早期 分裂晚期 H3 S10 Phos +/ + +++ ++++ H3 S28 + ++ +++ +++ CENPA Ser 7 Phos +++ + H4 K20 Me + ++ +++ +++ 組蛋白修飾還參與 DNA損傷和凋亡 。在凋亡的級聯(lián)反應中,激酶(包括 CHK1和 CHK2)的主要底物之一是組蛋白衍生物 , 。在凋亡后期,Caspase激活蛋白激酶 Mst1, Mst1使組蛋白 H2B的 14位絲氨酸磷酸化。這一修飾在染色質濃縮步驟中可檢測到,是凋亡途徑良好的標記物。也有報道稱在凋亡過程中發(fā)現(xiàn)組蛋白 H2B的 32位絲氨酸磷酸化。 隨著組蛋白密碼學說的進一步完善 ,研究者將能 : 開發(fā)新藥。研究組蛋白密碼對藥物開發(fā)具有戰(zhàn)略意義,多種組蛋白修飾酶已成為相關疾病治療的靶目標。比如,組蛋白去乙酰酶( HDACs)抑制劑已應用于臨床治療多種腫瘤; 遺傳調控和表觀遺傳調控相互作用的網(wǎng)絡與不同生物學表型之間的關系; 深入理解染色質結構、調控序列以及調控蛋白之間交互作用的內在機制; ??傊S著越來越多組蛋白核心結構區(qū)域和修飾方式的確定,組蛋白密碼在基因調控過程中的作用會越來越明確。 第三節(jié) 其它蛋白質合成系統(tǒng) 1. 原細菌 以上討論了真核生物及一般原核生物(真細菌)的蛋白質生物合成過程,事實上還有少數(shù)生物的蛋白質合成過程與上述的不完全相同。原核生物有兩類:真細菌( eubbacteria)及原細菌( archaebacteria)。 原細菌的蛋白合成過程與真細菌及真核細胞的蛋白合成過程均存在一些相同之處,但也有其獨特的方面。主要區(qū)別在于參與的大分子、合成過程都不同。 線粒體的大多數(shù)蛋白質是由核染色體轉錄的 mRNA在細胞漿中翻譯的,并且被轉運至特定部位。然而,線粒體本身也有其獨立的基因組,它編碼線粒體的 rRNA和 tRNA及電子傳遞-氧化磷酸化的某些蛋白質。 線粒體有它們自己特有的 蛋白合成裝置 ,而且以細菌合成蛋白質的相似方式生產(chǎn)蛋白質。在線粒體中存在特異的 fMettRNA用 于蛋白質合成起始。 起始因子 (IFs)也和細菌中的十分相似。在很多的情況下線粒體蛋白質合成體系的成分和細菌的相關成分在體外可以互換。例如鏈孢霉的核糖體能識別、結合和翻譯 AUG,而且 IFs來催化蛋白合成的起始。 線粒體蛋白合成系統(tǒng)最引人注目的是其 密碼的獨特性 。例如, AUA是 Met的而不是 Ile的密碼子; UGA不是終止密碼,而成為 Trp密碼子; AGA和 AGG不是 Arg的密碼,而變成終止密碼。起始密碼除 AUG外,尚可兼用 AUA以及 AUU。 葉綠體的蛋白質合成系統(tǒng)與細菌相近 。葉綠體基因組除編碼其蛋白合成系統(tǒng)的蛋白外,還編碼光合作用及能量轉移作用的蛋白質。 1962年從葉綠體中成功分離出核糖體,當時發(fā)現(xiàn)植物細胞中有兩類核糖體: 70S與 80S。 70S核糖體位于葉綠體中;80S核糖體位于細胞質中。在堿基成份方面,葉綠體核糖體RNA與細胞質核糖體 RNA也不同。對于抗生素的作用,兩種核糖體也表現(xiàn)出特異的反應。例如,氯霉素可抑止 70S核糖體中蛋白質的合成卻無礙于 80S核糖體。相反,環(huán)己胺抑止 80S核糖體蛋白質的合成卻無妨于 70S核糖體。 葉綠體核糖體 RNA是由葉綠體 DNA編碼的 ;同一細胞的細胞質核糖體 RNA,則是由核 DNA編碼的。除 rRNA以外,葉綠體也具有自己的 mRNA及 tRNA,且各自具有轉錄、翻譯功能。葉綠體mRNA的功能可以通過離體葉綠體合成蛋白質來鑒定,已經(jīng)證明,豌豆的離體葉綠體能將 S35標記的放射性甲硫氨酸摻入到五個不同的與膜結合的蛋白質中;菠菜離體葉綠體至少有九種與膜結合的蛋白質被體外標記。 有充分的證據(jù)表明: 葉綠體 DNA是在葉綠體中翻譯 ,而核DNA則是在細胞質中翻譯。葉綠體中含有 tRNA,同細胞質中所含的不同。除相應于普通氨基酸的 tRNA分子外,已經(jīng)在葉綠體中發(fā)現(xiàn)有不同的、可以接受同一氨基酸的 tRNA(稱為同功 tRNA)以及葉綠體特異的氨酰 tRNA合成酶。 葉綠體編碼的蛋白質,文獻中報道的涉及若干種。但是,比較肯定的只有兩種: 組分 Ⅰ 蛋白質大亞基及光系統(tǒng) Ⅰ 葉綠素蛋白質。 組分 Ⅰ 蛋白質 又稱雙磷酸核酮糖羧化酶 (簡寫作 RuBPC酶 )最近幾年利用煙草屬的不同種進行了許多研究,采用等電聚焦電泳可以把這種酶的大、小亞基分離:大亞基被分為分子量相同等電點不同的三種多肽,小亞基被分為兩種多肽。由于大亞基多肽是葉綠體 DNA編碼的,小亞基是由核 DNA編碼的,種間雜交的雜種 F1永遠具有母本種的大亞基并兼有父母本的小亞基。根據(jù)這一原理,就可將任何葉綠體 DNA控制的性狀,通過雜交再用F1同親本之一回交的方法,重新創(chuàng)造出大亞基相同小亞基不同或小亞基相同而大亞基不同的組分 Ⅰ 蛋白質,并通過等電聚焦技術對所得結果進行鑒定比較。 光系統(tǒng) Ⅰ 葉綠素蛋白質 ,又稱 P700葉綠素 a蛋白質。它是研究質體基因突變的一個最常用的指標,是一種重要的色素 蛋白質復合體。任何色素的突變,均常常在這里反應出來。 第四節(jié) 蛋白質合成的抑制劑 嘌呤霉素 能有效能抑制各種細胞的生長,因為它的結構很象 氨基酰 tRNA,故能進入核糖體的 A位點,競爭性地抑制正常氨基酰 tRNA進入 A位點。 如果轉肽酶將肽鏈轉移到嘌呤霉素上,由于嘌呤霉素與 A位點結合力很弱,嘌呤霉素結尾的肽鏈從核糖體上脫落下來,肽鏈就不能完全合成(見圖 22)。 圖 22 嘌呤霉素的結構與氨?;?tRNA結構相似 稀疏霉素和林可霉素 可特異地結合到 50S亞基,抑制轉肽酶。 呼霉素 抑制 EFG的轉位作用, 鏈霉素 則能結合 30S亞基,強烈地抑制肽鏈合成的起始(見表 21)。 作用階段 抑制劑 作用對象 抗性突變的特點 起始 春雷霉素 鏈霉素 細菌 細菌 突變體 16SrRNA上缺少甲基 30S 蛋白中的 延長 黃色霉素 嘌呤霉素 細菌 細菌 EFTu/GDP不能被釋放 從肽酰- tRNA結束肽鏈,早熟終止 肽的轉移 紅霉素 氯霉素 放線菌酮 細菌 線粒體 細菌 線粒體 真核胞質 突變存在于 23S rRNA的修飾 突變存在于 23S rRNA的順序 突變存在于 50S 蛋白 突變存在于 23S rRNA的順序 抑制 60S 上肽的轉移 移位 梭鏈孢酸 硫鏈絲菌肽 EFG/GDP不能被釋放 抑制 GTPase活性 表 21 抗生素對蛋白質合成的抑制作用 干擾素 能增強哺乳動物細胞抵抗許多病毒侵擾。 在細胞感染病毒后,感染病毒的細胞合成和分泌一類稱之為干擾素的小分子蛋白質,雙鏈 RNA( dsRNA)能促進干擾素的生成。 干擾素結合到未感染病毒的細胞膜上,誘導這些細胞變成抗病毒狀態(tài),從而獲得了抗各種病毒感染的能力。 干擾素的作用很強, 1011mol/L就有顯著的抗病毒作用。 干擾素抗病毒作用的機制 是促進寡核苷酸合成酶、核酸內切酶和蛋白激酶的合成。未被感染時,細胞不合成這三種酶;一旦細胞被病毒感染,在干擾素或 dsRNA存在的條件下,這些酶就被合成和激活,并以兩種不同方式阻斷病毒蛋白質的合成。 干擾素和 dsRNA激活蛋白激酶,蛋白激酶使蛋白質合成的起始因子磷酸化,使之失活; 另一
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