【正文】 研究一個新的蛋白質首先要從它的 基本性質 作為突破口，然后 根據它的基本性質進行分離純化 ，最終用 純品 對其進行分析鑒定。 （ 1）透析法（ dialysis) 凝膠過濾原理 當不同大小的蛋白質顆粒流經凝膠柱時，比凝膠網孔大的分子不能進入凝膠珠內的網狀結構，而被排阻在凝膠珠外，隨著溶劑在凝膠珠之間的空隙向下移動并最先流出柱外；比網孔小的分子能不同程度地自由出入凝膠珠的內外。 2．蛋白質的純化方法 ① SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳測定法 SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳，也稱為十二烷基酸鈉 聚丙烯酰胺凝膠電泳 (sodium dodecyl sulphatepolyacrylamide gel electrophoresis, SDSPAGE)。 SDS電泳成敗關之一 ， 是在制備樣品的過程中 ， 蛋白質與 SDS結合的程度直接影響電泳分離效果 。 (2)載體兩性電解質： 在等電聚焦電泳中 ， 載體兩性電解質具有以下兩種功能： A 中和功能： 兩性電解質的性質在分離系統(tǒng)中形成一個平衡穩(wěn)定的 pH梯度 ， 提供中和蛋白質電荷的離子 ， 具有 pH緩沖能 。屬醫(yī)藥原料中間體，其用途主要用于西藥配方，以增強藥效、增強人體對藥的吸收速度和吸收率 。 蛋白質在一個穩(wěn)定的線性 pH梯度的凝膠中電泳 ， 蛋白質朝著與自身電荷相反的方向移動 ， 在移動的過程中不斷被凝膠中的反離子中和 ， 最后靜電荷完全被中和而停止運動 ， 聚焦在等電點的位置 。 (2) 操作過程 制膠 ? 加樣 ? 電泳 ? 固定 ? 染色 ? 脫色 ? 計算 (3) 結果處理 a. 電泳圖譜 1 2 3 繪制標準曲線：以標準蛋白質分子量的對數 log(M)為縱坐標 ， Rf值為橫坐標 ， 繪制標準曲線 。 被特異性結合在層析柱上的蛋白質，可以用適當的配體洗脫液或高鹽溶液洗脫。 (5)成品 加工 ：測定蛋白質的性質并干燥成成品。 (1)蛋白質來源：微生物細胞、動物細胞和植物細胞； (2)分離和純化過程都必須 0－ 4℃ 的低溫 下進行。 離子交