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酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)ppt課件(完整版)

2025-02-10 20:11上一頁面

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【正文】 酶催化底物的反應(yīng)速率下降。 試求出 : (1) 當(dāng)反應(yīng)進(jìn)行 3min,底物轉(zhuǎn)化 為產(chǎn)物的百分?jǐn)?shù)是多少?此時(shí)底物和產(chǎn)物的濃度分別是多少? (2) 當(dāng) Cs0為 1 106mol/L時(shí),也反應(yīng)了 3min,底物和產(chǎn)物的濃 度又是多少? (3) 最大反應(yīng)速率 rmax值為多少? 解 :( 1) Cs0= 1 105mol/L KttKrCCmsso ?? m a xlnt = 1min時(shí), Xs= Cs= Cso( 1Xs)= 1 105( )= 105mol/L K = t = 3min時(shí), Cs= 105mol/L, Xs= 6%, Cp= 6 107mol/L ( 2)同理得 t = 3min時(shí), Cs= 106mol/L, Xs= 6%, Cp= 6 108mol/L ( 3) rmax= KKm= 2 103 = 105mol/( L ? 如果有一個(gè)酶有幾種底物,則對每一種底物,各有一個(gè)特定的 Km值。 ⑴ 熱變性: Topt ⑵ 酸堿變性: ( pH) opt ⑶ 氧化變性: 巰基酶( SH酶)易在空氣中氧化SH → SS而失活 酶反應(yīng)的特性 ? 條件溫和,能耗低 ? 反應(yīng)專一,精制易,體系較純易于控制,產(chǎn)物濃度高 ? 立體專一性利于不對稱合成、制備自然界沒有的新物質(zhì) ? 用組合酶、底物完成指定的多步合成轉(zhuǎn)換反應(yīng) 優(yōu)點(diǎn) 缺點(diǎn) ? 只能利用底物中部分組分,一般只能在水溶液中進(jìn)行 ? 溫和的反應(yīng)條件也易于微生物繁殖易使酶染雜菌。 酶的催化共性 ? 反應(yīng)前后狀態(tài)不變:酶在反應(yīng)過程中,其立體結(jié)構(gòu)和離子價(jià)態(tài)可以發(fā)生某種變化,但在反應(yīng)結(jié)束時(shí),一般酶本身不消耗,并恢復(fù)到原來狀態(tài)。 重點(diǎn)和難點(diǎn): 第 1章 酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 酶催化反應(yīng)概論 簡單的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 有抑制的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 復(fù)雜的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 反應(yīng)條件對酶催化反應(yīng)速率的影響 酶的界面催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 總結(jié) 酶催化反應(yīng)概論 國際生物化學(xué)協(xié)會 IUB( International Union Biochemistry)按生化反應(yīng)類型分為 6類: 氧化還原,轉(zhuǎn)移,水解,裂合,異構(gòu),連接酶。 比活力: 指每 1mg酶所具有的酶單位數(shù),用 U/mg表示。 簡單的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) Michaelis 與 Menten 發(fā) 展出 酶動(dòng)力學(xué) Michaelis Menten Nelson amp。 1 2 211()ms Kk k kKkk? ? ????? ? ? 動(dòng)力學(xué)特征 Km Csr sr max1/ 2r max當(dāng) rp= 1/2 rp,max時(shí),Km= Cs。例如:重金屬離子對木瓜蛋白酶的抑制作用。 酶可以同時(shí)與底物及抑制劑結(jié)合,兩者沒有競爭作用。 CsKCsrCsKKCCsrCkrmImIIESSI???????????m a x,m a x][2)()1(如何判斷復(fù)合物 [SEI]是否分解為產(chǎn)物? 可通過改變抑制劑的用量并測定底物的反應(yīng)速率來判斷 ? CI增至某一濃度,反應(yīng)速率減小至趨于零:不能分解 ? 隨著 CI的增加,反應(yīng)速率趨于定值:能分解為產(chǎn)物 反競爭性抑制動(dòng)力學(xué) 酶僅與底物結(jié)合后才能與抑制劑結(jié)合 如:肼對芳香基硫酸酯酶的抑制作用就屬于此類。m a x,39。這類酶具有變構(gòu)部位和活性部位。 Michaelis對 pH與酶活力的關(guān)系提出三狀態(tài)模型的假設(shè): E H 2 H ++ H +E 2 E H H ++ H +][2][][]2[20][220????????????????? E H SpsESE H SSEHEEHEHEE H SCkrrCCCCCCCdtdC][][39。一般是胞外酶較穩(wěn)定,而胞內(nèi)酶在外部環(huán)境中容易失活。 ][121ESEfEtmEtmmdtCCCkkkKCCsKCsKkdtd C E??????????????? δ= 1時(shí),底物對酶失活沒有影響 ? δ= 0時(shí),酶完全被底物所保護(hù), [ES]完全不失活,此時(shí)只有游離酶失活 ? 0δ1時(shí),底物對酶有部分保護(hù)作用,能在一定程度上抑制酶的失活 ? δ1時(shí),底物加速酶的失活 酶的界面催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) ? 液 固界面的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 酶在底物上的吸附平衡 []adkkE S E S?而 0 [ ]s s ESC C C??[][][]0ESa E S d E Sd E Seqa E SdCk C C k Cdtk C CKkC? ? ???? 當(dāng)?shù)孜锷僧a(chǎn)物反應(yīng)為 C[ES]的一級反應(yīng)時(shí), 22 [ ]()ESS O Ese q Ek C Cr k CKC????? 液 液界面的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) *2* * *[]dSKK kE E S E S E P?? ??? ?總結(jié) 簡單介紹酶催化反應(yīng)和普通化學(xué)催化反應(yīng)的共同性。 ?它的物理含義是什 么?抑制百分?jǐn)?shù)是怎樣判斷反應(yīng)的抑制類型? 書上作業(yè): 1, 2, 3, 4, 7, 8, 10, 12 。 簡單酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 詳細(xì)介紹簡單酶催化反應(yīng)模型、 平衡法、擬穩(wěn)態(tài)法 以及 酶動(dòng)力學(xué)參數(shù) 的求取方法。在使用時(shí)酶的失活對于酶催化反應(yīng)過程的設(shè)計(jì)和控制都是十分重要的。2222,????????????????????E HSHESbSEHHE HSaEHHEbEHHEHaE HSEHsmCCCKCCCKCCCKCCCKCCCK????????????????????????????HHHaaHmmEE H SsCKbKaCfCKKCfCsKCsrCsffKmCsfrCsfKfCsCkCkr39。 ? 變構(gòu)酶的作用機(jī)理十分復(fù)雜。m a x m a x1()eq Pe q P mK KrrK K K???? 雙底物酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 隨機(jī)機(jī)制 兩個(gè)底物 S1和 S2隨機(jī)地與酶結(jié)合,產(chǎn)物 P1和 P2也隨機(jī)地釋放出來。)1(m a x,m a x或)1/(39。 酶與底物結(jié)合后,也還可以與抑制劑結(jié)合。 類型: 競爭性抑制,非競爭性抑制,反競爭性抑制, 混合
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