生物化學第5章蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)(存儲版)
【正文】 － 119176。在 β轉(zhuǎn)角中，第一個殘基的 C=O與第四個殘基 N－ H形成氫鍵。 α角蛋白（ αkeratin） α 角蛋白是毛發(fā)中的主要蛋白， α 角蛋白亞基由富含 α 螺旋的中央棒狀 區(qū)（長度為 311～ 314個氨基酸殘基）及兩端的非螺旋區(qū)組成。 絲心蛋白的結(jié)構(gòu) 絲心蛋白是蠶絲和蜘蛛絲中的一種蛋白質(zhì)，屬于 β 角蛋白。 膠原蛋白中的幾種特殊氨基酸糖分子與5—羥賴氨酸的共價結(jié)合膠原蛋白 Ⅱ 在體內(nèi)，膠原蛋白以膠原 纖維（ collagen fiber） 的形式存在。 肌 球蛋白（ myosin ） 肌 球蛋白是一種很長的棒狀分子，由 6條肽鏈組成，包括兩條 Mr 230103 （ 230kD） 的重鏈和兩對不同的、分子量約為 20103 （ 20kD） 的輕鏈。 肌球蛋白和原肌球蛋白都是肌纖維的組成成分，在肌肉收縮中發(fā)揮作用。 蚯蚓血紅蛋白球狀蛋白質(zhì)的分類 Ⅱ平行 β 折疊片結(jié)構(gòu)域（平行 β 桶）磷酸丙糖異構(gòu)酶（側(cè)面） 丙酮酸激酶（側(cè)面）磷酸丙糖異構(gòu)酶（頂面） 平行 β 桶： βαβ 結(jié)構(gòu)，呈右手交叉，平行 β 折疊片在內(nèi)形成一個桶狀，外側(cè)是 α 螺旋。 球狀蛋白質(zhì)的分類 Ⅴ反平行 β 折疊片結(jié)構(gòu)域（上下型 β 桶）大豆胰蛋白酶抑制劑 視黃醇結(jié)合蛋白視黃醇球狀蛋白質(zhì)的分類 Ⅵ反平行 β 折疊片結(jié)構(gòu)域（露面夾心結(jié)構(gòu)）鏈霉菌枯草蛋白酶抑制劑 谷胱甘肽還原酶結(jié)構(gòu)域 3 只有一片反平行 β 折疊片，親水一側(cè)朝外，疏水一側(cè)有 α 螺旋和回環(huán)（屬無規(guī)卷曲）覆蓋。5．分子表面有一個空穴或裂溝，是與配體結(jié)合的部位。4．生物化學性質(zhì)改變：易受蛋白酶水解。協(xié)助蛋白質(zhì)折疊的酶有蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶，肽基脯氨酰異構(gòu)酶；分子伴侶起初是作為熱休克蛋白（ heat shock protein） 而發(fā)現(xiàn)的 ,它們協(xié)助蛋白質(zhì)折疊的機理還不清楚。極性基團之間的作用決定亞基間締合的專一性。 對稱性是四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)最重要的性質(zhì)之一。具有協(xié)同性和別構(gòu)效應(yīng)。使催化基團匯集在一起：有些酶的催化基團位于不同的亞基上，形成寡聚體后，這些基團匯集到一起，形成活性中心。 除了以軸線為對稱元素外，還有螺旋對稱，即旋轉(zhuǎn)一定角度再加上軸向平移一段距離。其中 αβ就是 一個原體，一共兩個原體。核糖核酸酶的變性與復性蛋白質(zhì)的折疊 肽鏈在折疊成蛋白質(zhì)天然構(gòu)象的過程中能量降低。2．一些側(cè)鏈基團暴露：結(jié)構(gòu)變得松散。 以一個蛋白質(zhì)的組成氨基酸的范德華體積總和除以蛋白質(zhì)所占的總體積，即得到裝配密度， 裝配密度一般為 ～ 。Zn－ 超氧化物歧化酶 免疫球蛋白 VL 結(jié)構(gòu)域 兩層 β折疊片結(jié)構(gòu)，疏水面相對，親水面朝外。酶的活性中心往往處于兩個結(jié)構(gòu)域之間。肌動蛋白 結(jié)合位點 和 ATP結(jié)合位點位于中央結(jié)構(gòu)域的兩側(cè)。 在膠原纖維中，有分子內(nèi)和分子間的交聯(lián)，交聯(lián)發(fā)生在兩個賴氨酸之間。這些不常見的氨基酸都是在肽鏈合成后修飾而成的。根據(jù)含硫量的大小， α 角蛋白可以分成硬角蛋白和軟角蛋白兩種類型。但對于一個特定的蛋白質(zhì)分子來說，無規(guī)卷曲也是有一定的卷曲結(jié)構(gòu)的。 平行 β折疊片中疏水基團分布在折疊片平面的兩側(cè)，而反平行 β折疊片中通常所有的疏水側(cè)鏈都排列在折疊片平面的一側(cè)，這就要求參與反平行 β折疊片的肽鏈一級 結(jié)構(gòu)中親水殘基和疏水殘基交替排列。折疊片有兩種形式，一種是 平行式（ parallel），另一種是反平行式（ antiparallel）， 氫鍵在股間形成。 pH對多聚賴氨酸和多聚谷氨酸構(gòu)象的影響影響 α螺旋形成的因素 Ⅱ R基太大也不能形成 α 螺旋，如多聚亮氨酸。沿軸上升 。并根據(jù)非鍵合原子之間的最小接觸距離，確定哪些成對的 φ和 ψ是允許的，哪些是不允許的，作成了一個圖，即拉氏構(gòu)象圖。 非極性溶劑、去污劑能破壞疏水作用，因此是變性劑。 范德華力包括吸引力和斥力兩種作用，只有當兩個非鍵合原子處于一定距離時吸引力才能達到最大，這個距離稱為接觸距離或范德華距離，它等于兩個原子的范德華半徑之和。這些弱的相互作用也是穩(wěn)定核酸構(gòu)象、生物膜結(jié)構(gòu)的作用力。cm2/dmol）。當兩種圓偏振光振幅相等時，合成為平面偏振光。 熒光分光光度計工作原理圖酪氨酸的吸收光譜與熒光光譜Trp、 Tyr和 Phe的熒光光譜在中性水溶液中熒光測定的指標 熒光分析的原理與紫外吸收分析有些相似。環(huán)境極性增大會引起吸收峰向短波方向移動，稱為藍移，反之，引起紅移。用波長很短的 x 射線照射蛋白質(zhì)晶體，發(fā)生散射，底片曝光后，得到 衍射圖，再經(jīng)計算機處理，繪出電子密度圖，從中構(gòu)建出三維分子圖像。如果蛋白質(zhì)的紫外吸收光譜對溶劑的極性變化很敏感，則產(chǎn)生 λmax和 ε變化的氨基酸殘基一定位于蛋白質(zhì)分子表面。 熒光測定中熒光探針的作用 熒光探針是一種能發(fā)出熒光的小分子化合物， 如 1苯胺基 8磺基萘（ ANS）、 1二甲基氨基 萘 5磺酸鹽（ DNS） 或其衍生物 1二甲基氨基 萘 5磺酰氯（丹磺酰氯）。手性物質(zhì)對左圓和右圓偏振光的吸收不同（對光的吸收使光的振幅減?。?，當兩種振幅相等的圓偏振光通過蛋白質(zhì)溶液后，振幅變得不相等了，于是產(chǎn)生了橢圓偏振光。 在蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)中， α 螺旋、 β 折疊和無規(guī)卷曲具有不同的 CD光譜，通過測定某一蛋白質(zhì)溶液在幾個波長處的 [θ ]值，可以得知該蛋白質(zhì)中這 3種二級結(jié)構(gòu)的比例。這一正電荷氫核遇到附近一個電負性強的原子時，就產(chǎn)生靜電吸引，即是氫鍵。僅從疏水基團相互聚集本身來看，這是有序化的過程，造成熵減少，不能自發(fā)進行。鹽鍵因加入非極性溶劑而加強（非極性溶劑的介電常數(shù)小，靜電引力增加），加入鹽類而減弱。 Ramachandran等人測定了 8個蛋白質(zhì)的 1000個非甘氨酸殘基的 φ角和 ψ角，將它們描在圖中，可以 看到，實際測定值和理論推導值還是相當吻合的。從 N末端出發(fā)，氫鍵是由每個肽基的 C=O與其前面第 3個肽基的 N－ H之間形成的。 不常見的螺旋類型 蛋白質(zhì)中還發(fā)現(xiàn)幾種不常見的其它類型的螺旋。和＋113176。 由于甘氨酸缺少側(cè)鏈，在 β轉(zhuǎn)角中能很好地調(diào)整其它殘基的空間障礙，因此甘氨酸是形成 β轉(zhuǎn)角最合適的氨基酸。三個這樣的亞基結(jié)合成左手螺旋的初原纖維，直徑 2nm； 11根初原纖維以 9＋ 2的形式結(jié)合成微原纖維，直徑 8nm； 成百根微原纖維再結(jié)合成不規(guī)則的纖維束，稱為大原纖維，直徑200nm。絲心蛋白抗張強度高，質(zhì)地柔軟。膠原纖維的基本結(jié)構(gòu)是原膠原分子，其相對分子量為 285103，由三股纏繞的螺旋肽鏈組成，每股長約 1000個氨基酸殘基，原膠原分子長約 300nm， 直徑約 。重鏈由 N末端的雙頭球狀區(qū)（頭）和 C末端的棒狀區(qū)（
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