【正文】 為N端 174。第五節(jié)、蛋白質的高級結構?二級結構—多肽鏈主鏈骨架原子的局部空間結構；?超二級結構——是指二級結構的組合。二硫鍵鍵能較強, 蛋白質中二硫鍵越多蛋白質越穩(wěn)定對外界的抵抗力越強。（肽酰平面）——六個原子（Cα—CO—NH—Cα）處于一個平面上，這就是肽鍵平面。特征：以肽鍵平面為單位，以α碳原子為轉折盤旋的右手螺旋。（2）多條（25條）肽段平行排列時，肽段之間可以是順向平行（均為N→C)，也可以是反平行的。β－轉角結構圖如下：沒有確定規(guī)律性的肽鏈構象。與蛋白質亞基結構有明顯區(qū)別。具備三級結構的蛋白質從其外形上看，有的細長(長軸比短軸大10倍以上)，屬于纖維狀蛋白質(fibrous protein)，如絲心蛋白；有的呈球形，屬于球狀蛋白質(globular protein)，如血漿清蛋白、球蛋白、肌紅蛋白，球狀蛋白的疏水基多聚集在分子的內部，而親水基則多分布在分子表面，因而球狀蛋白質是親水的。，亞基結構若不相同，稱為異聚體。不變殘基具有高度保守性。其他的可變。? 血紅蛋白是存在于血液紅細胞中的一種蛋白質? 成熟的紅細胞含有大量的血紅蛋白，每個紅細胞含有3億個血紅蛋白分子。?Hb在體內的主要功能為運輸氧氣，而Hb的別位效應，極有利于它在肺部與O2結合及在周圍組織釋放O2。蛋白質(或酶)的變構效應，在生物體內普遍存在，這對物質代謝的調節(jié)和某些生理功能的變化都是十分重要的。?蛋白質的溶解度最低，滲透壓、粘度最低。直接吸附在蛋白質表面的叫結合水，較遠結合較松弛的稱自由水。⑶某些基團的離子化→增強了蛋白質的帶電性→增加蛋白質水化層的厚度。調節(jié)蛋白質溶液的pH至等電點后，再用鹽析法沉淀效果更好。Q重金屬沉淀的蛋白質常是變性的，但若在低溫條件下，并控制重金屬離子濃度，也可用于分離制備不變性的蛋白質。②化學因素——強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉(SDS)等。（鹽析作用）l ?！鞍踪|泳動的速度稱遷移率。（3）蛋白質分子的電泳遷移率主要取決于它的分子量大小，而其它因素對電泳遷移率的影響幾乎可以忽略不計。l 葡聚糖凝膠是多孔的網狀結構，吸水可以膨脹，根據(jù)孔的大小分為多種型號（葡聚糖凝膠G15 G25 、G50、G100)。作業(yè)、討論題、思考題： 1. 試以血紅蛋白為例說明蛋白質結夠和功能的關系？2. 使蛋白質沉淀有哪些方法？各有何用途？課后小結： 動物生物化學 課程教案授課時間2010913課次6授課方式理論課□ 討論課□ 實驗課□ 習題課□ 其他□課時安排授課題目（教學章、節(jié)或主題）：教學目的、要求（分掌握、熟悉、了解三個層次）：教學重點及難點：教 學 基 本 內 容 及 方 法 手 段（可增加頁）作業(yè)、討論題、思考題： 課后小結：填表說明：1. 每項頁面大小可自行添減，一節(jié)或一次課寫一份上述格式教案。 用S表示，1S=11013秒（3）沉降系數(shù)與蛋白質密度和形狀有關。l 孔的大小與環(huán)氧丙烷的濃度成反比。在聚丙烯酰胺凝膠系統(tǒng)（1）（SDS）十二烷基硫酸鈉是一種陰離子表面活性劑，加入蛋白質溶液中使蛋白質的氫鍵和疏水鍵打開，并結合到蛋白質分子上。——電泳。蛋白質變性、沉淀、凝固的關系l 。③活性基團暴露，易被蛋白酶分解，失去生理活性。③重金屬鹽沉淀蛋白質（不可逆）Q蛋白質可以與重金屬離子如汞、鉛、銅、銀等結合成鹽而沉淀。例如用半飽和的硫酸銨來沉淀出血清中的球蛋白，飽和硫酸銨可以使血清中的白蛋白、球蛋白都沉淀出來。三、蛋白質的沉淀作用 ：⑴蛋白質表面水化層。 二、蛋白質的膠體性質 ——球形蛋白質分子表面有極性基團，與水分子有強烈吸引力，所以，蛋白質分子是高度水化分子?！鞍踪|分子在某一PH值時，帶的正負電荷相等，蛋白質分子以兩性離子狀態(tài)存在，在電場中即不向陰極移動，也不向陽極移動，這時的PH值即為該蛋白質的等電點。在不同氧分壓下，Hb氧飽和曲線呈“S”型。?血紅蛋白是一個四聚體，分子結構復雜，因此除了運氧的功能外，還有運輸質子和二氧化碳的功能。 膀胱癌：P21蛋白（分子量21000） 12位 甘AA→纈AA? 重點討論鐮刀狀紅細胞性貧血癥分子病? 最早被認識的一種分子病。 人與黑猩猩 0 人與狗 11 人與猴子 1 人與酵母 44 人與豬、牛、羊 10 人與兔 9胰島素：*不同生物的氨基酸序列中有24個氨基酸殘基位置是不變的。? ⑵序列同源——同源蛋白質的氨基酸序列具有明顯的相似性，這種相似性稱為序列同源。 ，若亞基結構相同，稱為同聚體。次級鍵都是非共價鍵，易受環(huán)境中pH、溫度、離子強度等的影響，有變動的可能性。（1）在分子較大的蛋白質中,?？煞指畛?個和數(shù)個球狀或纖維狀區(qū)域,折疊的較緊密,各行其功能。（2）β－轉角中，第一個氨基酸殘基的C＝O與第四個殘基的H形成氫鍵，從而使結構穩(wěn)定。l 兩段或兩段以上多肽鏈并列排列時，折疊成鋸齒狀的肽鏈，通過氫鍵相連而平行成片層狀的結構稱為β－折疊(β－pleated sheet結構或稱β－片層)l β－折疊結構如下圖： lβ－折疊結構特點是： （1）相鄰肽鏈平面的夾角110176。 β－轉角（βturn）結合力強，易被酸堿破壞。鍵能較低，易被破壞。l 3）一級結構是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。一級結構是由DNA決定的。G 氨基酸殘基——組成多肽鏈的氨基酸在相互結合時，失去了一分子水，因此把多肽中的氨基酸單位稱為氨基酸殘基。 (2)蛋白質的空間結構教 學 基 本 內 容 及 方 法 手 段第四節(jié)蛋白質的化學結構一、蛋白質分子中氨基酸的連接方式 l 在蛋白質分子中，氨基酸之間是以肽鍵(peptide bond)相連的 。作業(yè)、討論題、思考題： 1. 簡述蛋白質具有哪些重要功能？2. 什么是兩性電解質？課后小結：填表說明：1. 每項頁面大小可自行添減，一節(jié)或一次課寫一份上述格式教案。旋光性——除甘氨酸外，其余氨基酸都具有旋光紫外吸收——參與蛋白質組成的20種氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基團中含有苯環(huán)共軛雙鍵系統(tǒng)，在紫外光區(qū)（220300nm）顯示特征的吸收譜帶，最大光吸收（lmax）分別為2727和259nm。據(jù)營養(yǎng)學分類 必需ＡＡ非必需ＡＡ據(jù)氨基、羧基數(shù)分類一氨基一羧基ＡＡ一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg)三、修飾氨基酸和非蛋白質氨基酸的概念（標準氨基酸）： 蛋白質中常見的20種氨基酸——蛋白質合成后通過加工修飾生成的氨基酸，沒有相 應的編碼如4羥脯氨酸、5羥賴氨酸、胱氨酸等。（2）光→濾光片→偏振光（單色光）→氨基酸的溶液→偏振光向左（逆時針）或向右旋轉（順時針）。蛋白質平均含N量為16％,這是凱氏定氮法測蛋白質含量的理論依據(jù)：蛋白質含量＝蛋白質含N量。 教學重點及難點：蛋白質的分子組成教 學 基 本 內 容 及 方 法 手 段第一節(jié)、蛋白質的主要生理功能蛋白質（protein）是生命活細胞內含量最豐富、功能最復雜的生物大分子，并參與了幾乎所有的生命活動和生命過程。 以基因工程技術為核心，與現(xiàn)代發(fā)酵工程、細胞工程、胚胎工程、酶工程、蛋白質工程等集合而成的生物工程學（Biotechnology），已經和正在展現(xiàn)出其推動生產力發(fā)展的巨大潛力。這一模型的建立，揭開了生物遺傳信息傳遞的秘密，從遺傳物質結構變化的角度解釋了遺傳性 狀突變的原因，并標志著遺傳學完成 了由“經典”向“分子”時代的過渡1965年9月17日，在中國首次人工合成胰島素。? 公元前4世紀用海藻酒治療癭?。谞钕倌[大）18