【正文】 陰性細(xì)菌特有。[如果糖蛋白的這個三糖單位在細(xì)胞相互作用中是關(guān)鍵的，則此三糖本身應(yīng)是細(xì)胞粘著的競爭性抑制劑]14．糖蛋白中N連接的聚糖鏈有哪些類型?它們在結(jié)構(gòu)上有什么共同點和不同點?答：(1)復(fù)雜型( plex type)這類N糖鏈，除三甘露糖基核心外，不含其他甘露糖殘基。15．舉出兩個例子說明糖蛋白寡糖鏈的生物學(xué)作用。19．舉例說明內(nèi)切糖苷酶和外切糖苷酶在聚糖鏈結(jié)構(gòu)測定中的作用。脂質(zhì)按化學(xué)組成可分為單純脂質(zhì)、復(fù)合脂質(zhì)和衍生脂質(zhì)；按生物功能可分為貯存脂質(zhì)、結(jié)構(gòu)脂質(zhì)和活性脂質(zhì)。脂肪酸的物理性質(zhì)主要決定于其烴鏈的長度與不飽和程度。三酰甘油可分簡單三酰甘油和混合三酰甘油。測定天然油脂的皂化值、碘值、酸值和乙?；担纱_定所給油脂的特性。蠟是海洋浮游生物中代謝燃料的主要貯存形式?；钚匝?O 磷脂包括甘油磷脂和鞘磷脂。鞘氨醇是種長鏈的氨基醇。 糖脂主要是鞘糖脂，它也是神經(jīng)酰胺的衍生物，在神經(jīng)酰胺的1位羥基通過糖苷鍵與糖基連接而成鞘糖脂。萜的結(jié)構(gòu)有線形的，也有環(huán)狀的。固醇存在于大多數(shù)真核細(xì)胞的膜中但細(xì)菌不含固醇。植物固醇如谷固醇、豆固醇，它們自身不易被腸粘膜吸收并能抑制膽固醇吸收。由于各種血漿脂蛋白的密度不同可用超離心法把它們分成5個組分(按密度增加為序):乳糜微粒，極低密度脂蛋白(VLDL)，中間密度脂蛋白(IDL),低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)。單個的脂質(zhì)可根據(jù)其層析行為，對專一性酶水解的敏感性或質(zhì)譜分析加以鑒定。2．(a)由甘油和三種不同的脂肪酸(如豆蔻酸、棕櫚酸和硬脂酸)可形成多少種不同的三酰甘油(包括簡單型和混合型在內(nèi))？(b)其中定量上不同組成的三酰甘油可有多少種？[(a) 27種。4．從植物種子中提取出１g油脂，把它等分為兩份，分別用于測定該油脂的皂化值和碘值。計算每個油脂分子平均含多少個雙健。OH、H2OˉO2 (單線態(tài)氧)等統(tǒng)稱為活性氧。7．為解決甘油磷脂構(gòu)型上的不明確性，國際生物化學(xué)命名委員會建議采取立體專一編號命名原則。(c)在中性pH時，凈電荷為零的甘油磷脂。(b)甘油，脂肪酸。(d)神經(jīng)節(jié)苷脂。③環(huán)和環(huán)稠合的構(gòu)型(順反異構(gòu))不同。13．， g/cm3, g/cm3。蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L型的。除參與蛋白質(zhì)組成的氨基酸外，還有很多種其他氨基酸存在與各種組織和細(xì)胞中，有的是β、γ或δ氨基酸，有些是D型氨基酸。某一氨基酸處于凈電荷為零的兼性離子狀態(tài)時的介質(zhì)pH稱為該氨基酸的等電點，用pI表示。半胱氨酸的SH基在空氣中氧化則成二硫鍵。參與蛋白質(zhì)組成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外區(qū)有光吸收，這是紫外吸收法定量蛋白質(zhì)的依據(jù)。習(xí)題：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[(a),(b), (c)]根據(jù)表33中氨基酸的pKa值，計算下列氨基酸的pI值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。[His2+104，His+，104]解：由pH=pK1+lg（His2+/）=pKr+lg（His+/His2+）=pK2+lg（His0/ His+）得His2+104，His+，104說明用含一個結(jié)晶水的固體組氨酸鹽酸鹽（相對分子質(zhì)量=；咪唑基pKa=）和1mol/L [()，加入352ml 1mol/L KOH，用水稀釋至1L]為什么氨基酸的茚三酮反應(yīng)液能用測壓法定量氨基酸？解：茚三酮在弱酸性溶液中與α氨基酸共熱，引起氨基酸氧化脫氨脫羧反映，（其反應(yīng)化學(xué)式見P139），其中，定量釋放的CO2可用測壓法測量，從而計算出參加反應(yīng)的氨基酸量。[參考圖315]1甘氨酸在溶劑A中的溶解度為在溶劑B中的4倍，苯丙氨酸在溶劑A中的溶解度為溶劑B中的兩倍。 (4)Pro, Val (5)Glu, Asp。第四章 蛋白質(zhì)的共價結(jié)構(gòu)提要蛋白質(zhì)分子是由一條或多條肽鏈構(gòu)成的生物大分子。根據(jù)分子形狀可分為纖維狀蛋白質(zhì)、球狀蛋白質(zhì)和膜蛋白質(zhì)。二、三和四級結(jié)構(gòu)又稱空間結(jié)構(gòu)（即三維結(jié)構(gòu)）或高級結(jié)構(gòu)。除部分水解可以產(chǎn)生小肽之外，生物界還存在許多游離的小肽，如谷胱甘肽等。在不同生物體中行使相同或相似功能的蛋白質(zhì)稱同源蛋白質(zhì)。在生物體內(nèi)有些蛋白質(zhì)常以前體形試合成，只有按一定方式裂解除去部分肽鏈之后才出現(xiàn)生物活性，這一現(xiàn)象稱蛋白質(zhì)的激活。我國在20世紀(jì)60年代首次在世界上人工合成了蛋白質(zhì)——結(jié)晶牛胰島素。當(dāng)A肽與FDNB試劑反應(yīng)后得DNPAsp；當(dāng)用羧肽酶處理后得游離纈氨酸。酸水解使Asn→Asp+ NH4+，由已知條件（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）可得：Asn( )( )( )Lys( )( )Val； FDNB法分析N末端得DNPHis，酸水解使Gln→Glu+NH4+由已知條件（His、Glu、Val）可得：Asn( )( )( )LysHisGlnVal； 糜蛋白酶斷裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵。經(jīng)糜蛋白酶作用后，此肽斷裂城兩個肽段，其氨基酸組成分別為Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg。當(dāng)用嗜熱菌蛋白酶消化原多肽（具有完整的二硫鍵）時可用下列各肽：（1）（Ala、CysVal）；（2）（Arg、Lys、Phe、Pro）；（3）(ArgCysTrp、Tyr)；（4）(CysPhe)。一個十肽的氨基酸分析表明其水解液中存在下列產(chǎn)物：NH4+ Asp Glu Tyr ArgMet Pro Lys Ser Phe并觀察下列事實：（1）用羧肽酶A和B處理該十肽無效；（2）胰蛋白酶處理產(chǎn)生兩個四肽和游離的Lys；（3）梭菌蛋白酶處理產(chǎn)生一個四肽和一個六肽；（4）溴化氫處理產(chǎn)生一個八肽和一個二肽，用單字母符號表示其序列為NP；（5）胰凝乳蛋白酶處理產(chǎn)生兩個三肽和一個四肽，N末端的胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH時攜帶1凈電荷，在pH12時攜帶3凈電荷；（6）一輪Edman降解給出下面的PTH衍生物：寫出該十肽的氨基酸序列。[YRMP]解：胰蛋白酶酶專一水解Lys和Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵，故該四肽中含Lys或Arg；一肽段在280nm附近有強(qiáng)光吸收且Pauly反應(yīng)和坂口反應(yīng)（檢測胍基的）呈陽性，說明該肽段含Tyr和Arg；溴化氰專一斷裂Met殘基的羧基參加形成的肽鍵，又因生成了與茚三酮反應(yīng)呈黃色的氨基酸，故該肽段為MetPro；所以該四肽的氨基酸組成為TyrArgMetPro，即YRMP。如果你打算向LysAla加入一個亮氨酸殘基使成三肽，可能會掉進(jìn)什么樣的“陷坑”？解：（1）用BOC保護(hù)Ala氨基端，然后將其羧基掛接在樹脂上；（2）除去N端保護(hù)，將用BOC保護(hù)的Arg用縮合劑DDC與Ala相連；（3）將把樹脂懸浮在無水三氟乙酸中，通人干燥的HBr，使肽與樹脂脫離，同時保護(hù)基也被切除。此外紫外差光譜、熒光和熒光偏振、圓二色性、核磁共振和重氫交換等被用于研究溶液中的蛋白質(zhì)構(gòu)像。就其主鏈而言，由于肽鏈?zhǔn)怯啥鄠€相鄰的肽平面構(gòu)成的，主鏈上只有α碳的二平面角Φ和Ψ能自由旋轉(zhuǎn)，但也受到很大限制。最常見的二級結(jié)構(gòu)元件有α螺旋、β轉(zhuǎn)角等。α角蛋白是毛、發(fā)、甲、蹄中的纖維狀蛋白質(zhì)，它幾乎完全由α螺旋構(gòu)成的多肽鏈構(gòu)成。大多數(shù)β折疊股和β折疊片都有右手扭曲的傾向，以緩解側(cè)鏈之間的空間應(yīng)力（steric strain）。彈性蛋白是結(jié)締組織中另一主要的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)一般被分為4個組織層次（折疊層次），一級、二級、三級和四級結(jié)構(gòu)。超二級結(jié)構(gòu)有3種基本形式：αα（螺旋束）、βαβ（如Rossman折疊）、ββ（β曲折和希臘鑰匙拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)）。球狀蛋白質(zhì)可根據(jù)它們的結(jié)構(gòu)分為全α結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)、α、β結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)、全β結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)和富含金屬或二硫鍵蛋白質(zhì)等。球狀蛋白質(zhì)種類很多，結(jié)構(gòu)也很復(fù)雜，各有自己獨特的三維結(jié)構(gòu)。有些變性是可逆的。蛋白質(zhì)折疊不是通過隨機(jī)搜索找到自由能最低構(gòu)象的。習(xí)題1.（1）計算一個含有78個氨基酸的α螺旋的軸長。（）[59%]解：一般來講氨基酸的平均分子量為120Da，此蛋白質(zhì)的分子量為240000Da，所以氨基酸殘基數(shù)為240000247。試解釋這種差別的原因。ψ=+120176。時可知該螺旋為左手性。]。該蛋白質(zhì)的折疊形式在25℃時是否穩(wěn)定？[（a）W=2200=1060；（b）ΔS折疊= kj/（K但是在正常情況下A是以單體形式存在的，而B是以四聚體（B4）形式存在的，問A和B的氨基酸組成可能有什么差別。RRPVVLMAACLRPVVFITYGDGGTYYHWYH[殘基411是一個α螺旋，殘基1419和2430是β折疊片。大的組分占總蛋白質(zhì)的三分之二，具有催化活性。]，直接用SDS凝膠電泳分析（見第7章）時，它的區(qū)帶位于肌紅蛋白（相對分子質(zhì)量為16900）和β乳球蛋白（相對分子質(zhì)量37100）兩種蛋白之間，當(dāng)這個毒素蛋白用β巰基乙醇和碘乙酸處理后，在SDS凝膠電泳中仍得到一條區(qū)帶，但其位置靠近標(biāo)記蛋白細(xì)胞素（相對分子質(zhì)量為13370），進(jìn)一步實驗表明，該毒素蛋白與FDNB反應(yīng)并酸水解后，釋放出游離的DNPGly和DNPTyr。穩(wěn)定締合的是哪種類型的相互作用（同種或異種）？（b）假設(shè)四聚體，如血紅蛋白，是由兩個相同的單位（每個單位含α和β兩種鏈）組成的。（2）該復(fù)合物分3個階段形成：第一階段，多肽A和B的合成；第二階段，AB二聚體的形成；第三階段，6個AB二聚體裝配成復(fù)合物。肌紅蛋白便于氧在肌肉中轉(zhuǎn)運，并作為氧的可逆性貯庫。亞鐵（Fe2+）態(tài)的血紅素能結(jié)合氧，但高鐵（+3）態(tài)的不能結(jié)合氧。多肽鏈中約75%是α螺旋，共分八個螺旋段。第6個配位位置是O2的結(jié)合部位。血紅蛋白由4個亞基（多肽鏈）組成，每個亞基都有一個血紅素基。T態(tài)是通過幾個鹽橋穩(wěn)定的。T態(tài)和R態(tài)之間的構(gòu)象變化是由亞基亞基相互作用所介導(dǎo)的，它導(dǎo)致血紅蛋白出現(xiàn)別構(gòu)現(xiàn)象。第二，H+和CO2促進(jìn)O2從血紅蛋白中釋放，這是生理上的一個重要效應(yīng)，它提高O2在代謝活躍的組織如肌肉的釋放。BPG能與去氧血紅蛋白結(jié)合，但不能與氧合血紅蛋白結(jié)合。了解最清楚的分子病是鐮刀狀細(xì)胞貧血病。地中海貧血是由于缺失一個或多個編碼血紅蛋白鏈的基因造成的。助T細(xì)胞誘導(dǎo)那些產(chǎn)生免疫球蛋白的B細(xì)胞和產(chǎn)生T細(xì)胞受體的胞毒T細(xì)胞 增殖。最豐富的是IgG類，它由4條多肽鏈組成，兩條重鏈，兩條輕鏈，通過二硫鍵連接成Y形結(jié)構(gòu)的分子。由于抗體容易制取并具有高度特異性，它成為許多分析和制備生化方法的核心，如酶聯(lián)免疫吸附測定（ELISA）、Western印跡和單克隆抗體技術(shù)等都得到廣泛應(yīng)用。G肌動蛋白是一種單體，由它聚集成纖維狀的F肌動蛋白，后者是細(xì)絲的主體。肌肉收縮受從肌質(zhì)網(wǎng)釋放的Ga2+刺激。[（a）蛋白質(zhì)B；（b）蛋白質(zhì)A的Ka=106(mol/L)1，蛋白質(zhì)B的Ka=109(mol/L)1？（a）；（b）肺中CO2分壓從45torr（屏息）降到15torr（正常）；（c）（海平面）（高空）。[（a）（1）98%，（2）58%；（b）約40%；（c）約50%]解：（a）圖略，從圖中克知分別為98%和58%； （b）98%58%=40%，故約40%； （c），據(jù)圖617可知：96%46%=50%。比較n==。BPG濃度下降，Hb對O2的親和力增加，致使不能給組織供氧。這樣的纖維不能繼續(xù)延長，因為末端的去氧HbA分子缺少“粘性”區(qū)。結(jié)合的速度常數(shù)是多少？此說明在結(jié)合半抗原時抗體中的結(jié)構(gòu)變化是大還是??？[（a）ΔG0ˊ=；（b）Ka=2106mol1L；（c）結(jié)合速度常數(shù)k=2108mol1S1L，此值接近于小分子與蛋白質(zhì)相遇（結(jié)合）的擴(kuò)散控制限制（108至109mol1S1L）]解：(a)ΔG0ˊ=RTlnKa=298ln2000000=(b)Ka=1/Keq=1/5107=2106mol1L。[L] mol/LN105105105104104[（a）第一個方程兩邊各乘（1+Ka [L]），然后兩邊各除以[L]，并重排第2個方程；（b）根據(jù)第二方程， N /[L]對N作圖的斜率是Ka，N /[L]=0時的截距給出n。（b） 一次循環(huán)中肌球蛋白沿細(xì)絲滑行“一步”，問一次收縮中每個肌動蛋白纖維需要進(jìn)行多少個步？[（a），（b）約67步]解：（a）根據(jù)P281圖635A所示，當(dāng)松弛時重疊總長度為：（1+1）（）= 當(dāng)收縮時重疊總長度為：（1+1）（）= （b）（32）247。對某些蛋白質(zhì)說，在某一pH下它所帶的正電荷與負(fù)電荷相等，即凈電荷為零，此pH稱為蛋白質(zhì)的等電點。在無鹽類干擾情況下，一種蛋白質(zhì)的質(zhì)子供體基團(tuán)解離出來的質(zhì)子數(shù)與質(zhì)子受體基團(tuán)結(jié)合的質(zhì)子數(shù)相等時的pH是它的真正等電點，稱為等離子點，它是該蛋白質(zhì)的特征常數(shù)。凝膠過濾是一種簡便的測定蛋白質(zhì)Mr的方法。蛋白質(zhì)分子顆粒周圍的雙電層和水化層是穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)的主要因素。等電點沉淀、鹽析和有機(jī)溶劑分級分離等方法常用于蛋白質(zhì)分離的頭幾步。蛋白質(zhì)制品的純度鑒定通常采用分辨率高的物理化學(xué)方法，例如PAGE、等電聚焦、毛細(xì)血管電泳、沉降分析和HPLC等。%%，問其最低相對分子質(zhì)量是多少？[13110；15870]解：（1）蛋白質(zhì)Mr=247。假設(shè)某化合物的分配系數(shù)，（a）Kd=1；（b）Kd=50。[肌球蛋白、過氧化氫酶、血清清蛋白、胰凝乳蛋白酶原、肌紅蛋白、細(xì)胞色素C]，從分子排阻層析柱上洗脫細(xì)胞色素C、β乳球蛋白、未知蛋白和血清紅蛋白時，其洗脫體積分別為11537和24ml，問未知蛋白的Mr是多少？假定所有蛋白質(zhì)都是球形的，并且都處于柱的分級分離范圍。PI值：Ala： Ser： Phe： Leu： Arg： Asp： His：[（1）Ala、Ser、Phe和Leu以及Arg和His向負(fù)極，Asp移向正極；（2）