【正文】 原二硫橋）處理時，大的失去催化能力，并且它的沉降速度減小，但沉降圖案上只呈現(xiàn)一個峰（參見第7章）。關(guān)于此蛋白的結(jié)構(gòu)，你能做出什么結(jié)論？[該毒素蛋白由兩條不同的多肽鏈通過鏈間二硫鍵交聯(lián)而成，每條多肽鏈的相對分子質(zhì)量各在13000左右。問它的最高對稱性是什么？[（a）C4和D2，C4是通過異種相互作用締合在一起，D2是通過同種相互作用締合在一起，（b）C2因為每個αβ二聚體是一個不對稱的原聚體]。[（1）有缺陷復合物的平均頻率是6000108=6105][（2）由于有缺陷的二聚體可被剔除，因此有缺陷復合物的平均率只是最后階段的操作次數(shù)（5此操作裝配6個亞基）乘以錯誤頻率，即：5108。[（a）蛋白質(zhì)B；（b）蛋白質(zhì)A的Ka=106(mol/L)1，蛋白質(zhì)B的Ka=109(mol/L)1？（a）；（b）肺中CO2分壓從45torr（屏息）降到15torr（正常）；（c）（海平面）（高空）。[（a）（1）98%，（2）58%；（b）約40%；（c）約50%]解：（a）圖略，從圖中克知分別為98%和58%； （b）98%58%=40%，故約40%； （c），據(jù)圖617可知：96%46%=50%。比較n==。BPG濃度下降，Hb對O2的親和力增加，致使不能給組織供氧。這樣的纖維不能繼續(xù)延長，因為末端的去氧HbA分子缺少“粘性”區(qū)。結(jié)合的速度常數(shù)是多少？此說明在結(jié)合半抗原時抗體中的結(jié)構(gòu)變化是大還是??？[（a）ΔG0ˊ=；（b）Ka=2106mol1L；（c）結(jié)合速度常數(shù)k=2108mol1S1L，此值接近于小分子與蛋白質(zhì)相遇（結(jié)合）的擴散控制限制（108至109mol1S1L）]。[L] mol/LN105105105104104[（a）第一個方程兩邊各乘（1+Ka [L]），然后兩邊各除以[L]，并重排第2個方程；（b）根據(jù)第二方程，N/[L]對N作圖的斜率是Ka，N/[L]=0時的截距給出n。（b） 一次循環(huán)中肌球蛋白沿細絲滑行“一步”，問一次收縮中每個肌動蛋白纖維需要進行多少個步？[（a），（b）約67步]解：（a）根據(jù)P281圖635A所示，當松弛是重疊總長度為：（1+1）（）= 當收縮時重疊總長度為：（1+1）（）= （b）（32）247。%=13100 （2）亮氨酸和異亮氨酸的分子質(zhì)量都是131Da，根據(jù)兩種氨基酸的含量來看，異亮氨酸：亮氨酸=%：%=3：2，所以在此蛋白質(zhì)中的亮氨酸至少有兩個，異亮氨酸至少有三個，那么：%=2（13118）247。[13000]解：Mr=(RTs)/[D(1υρ)]=（273+20）[107（）]=13000（Vs）為流動相體積（Vm）的1/5。分離蛋白質(zhì)的范圍是5000到400000；肌紅蛋白、過氧化氫酶、細胞色素C、肌球蛋白、胰凝乳蛋白酶原和血清清蛋白（它們的Mr見表74）。[（1）正極；（2）負極、正極；（3）負極、不動、正極]解：（1）卵清蛋白pI=，pH= 帶負電，向正極移動； （2）β乳球蛋白pI=，pH= 帶正電，向負極移動； pH= 帶負電，向正極移動； （3）胰凝乳蛋白酶原pI=，pH= 帶正電，向負極移動；pH==pI 凈電荷為零，不移動；pH=11 帶負電，向正極移動；8.（1）當Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、哪些氨基酸移向正極？哪些氨基酸移向負極？（2）紙電泳時，帶有相同電荷的氨基酸常有少許分開，例如Gly可與Leu分開，試說明為什么？（3）設Ala、Val、Glu、試指出紙電泳后氨基酸的分離情況。對適當?shù)目瞻诇y定595nm波長處的光吸收（A595）。[]解：標準曲線略。酶的專一性分為兩種類型：結(jié)構(gòu)專一性，包括絕對專一性、相對專一性（族專一性或基團專一性、鍵專一性）；立體異構(gòu)專一性，包括旋光異構(gòu)專一性、幾何異構(gòu)專一性。，試說明之。輔基是以共價鍵和脫輔酶結(jié)合，不能通過透析除去，需要經(jīng)過一定的化學處理才能與蛋白分開，如細胞色素氧化酶中的鐵卟啉，丙酮氧化酶中的黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）都屬于輔基。答：國際酶學委員會根據(jù)酶所催化反應的類型，把酶分為６大類：即氧化還原酶類、轉(zhuǎn)移酶類、水解酶類、裂合酶類、異構(gòu)酶類和連接酶類?！备糸_。酶的催化作用受測定環(huán)境的影響，因此測定酶活力要在最適條件下進行，即最適溫度、最適pH、最適底物濃度和最適緩沖離子強度等。？它們的發(fā)現(xiàn)有什么重要意義？答：具有催化功能的RNA叫核酶?？贵w酶是20實際80年代后期才出現(xiàn)的一種具有催化能力的蛋白質(zhì)，其本質(zhì)上是免疫球蛋白，但是在易變區(qū)被賦予了酶的屬性，所以又稱“催化性抗體”，抗體酶的發(fā)現(xiàn)，不僅為酶的過渡態(tài)理論提供了有力的實驗證據(jù)，而且抗體酶將會得到廣泛的應用。（5） 寡聚酶：由兩個以上亞基組成的酶。（9） 反饋抑制：許多小分子物質(zhì)的合成是由一聯(lián)串的反應組成的，催化此物質(zhì)生成的第一步的酶，往往被它們終端產(chǎn)物抑制。（Mr:92103）在最適條件下，試計算：（1）酶的比活力。[107 mol/L]解：1/610440247。問：（1）酶mg酶在每秒鐘內(nèi)水解多少mol 底物？[105mol]。1103/1201031/6=622，以酪蛋白為底物，用Folin酚比色法測定酶活力，得知每小時產(chǎn)生1500μg酪氨酸。[，105U]解：（1）247。（125/25）1103= 103mg= 1500/60247。（1/10001）=3000U，竟測定得到下列數(shù)據(jù)：試計算比活力、百分產(chǎn)量及純化倍數(shù)。[80%]解：fES=[S]/（Km+[S]）=100103/(102+100103)=80%→P測得如下數(shù)據(jù)：[S]/molL1V/nmolL1min1106105104103102（1） 計算Km及Vmax。104/（Km+104）……②由①、②得：Km=105，Vmax=75 nmolL1min1（2）V=755105/（105+5105）= nmolL1min1（3）502=100 nmolL1min1（4）帶如米氏方程可驗證。這種作圖法與LineweaverBurk作圖法比較有何優(yōu)點？[Vmax=160μmolL1 min1,Km=105 molL1][S]/molL1V/μmolL1min11041301041101048910562105531053810532解：將米氏方程改寫成：V=VmaxKm[Ki= 103molL1][S]/molL1V/μmolL1min1無抑制劑有抑制劑（103 molL1）105105105105105解：（1）無抑制劑時：V=Vmax[S]/(Km+[S])，將表中數(shù)據(jù)代入此式可得Km=105 molL1，Vmax= 對表中數(shù)據(jù)用V對[S]作圖，求Km值，可判斷有抑制劑時，Km值明顯增大，故該抑制劑應為競爭性抑制劑。[Km:5104molL1；Vmax:6μmolL1min1；kcat/Km: 2105 mol1Ls1；轉(zhuǎn)換數(shù):100s1]解：Vmax=kcat（1） 胰凝乳蛋白酶結(jié)合第五比DNA聚合酶有更高的親和性。，它符合MichaelisMenten動力學，其Km為1106molL1。Vmax=1/(1+1/x)Vˊmax/ Vmax1） Vˊmax = VmaxKi=105 molL1104 molL1 。什么是過度態(tài)底物類似物？它屬于何種類型抑制劑？答：Ks型抑制劑根據(jù)底物的化學結(jié)構(gòu)設計，具有底物類似的結(jié)構(gòu)，可以和相應的酶結(jié)合，同時還代有一個活潑的化學基團，能與酶分子中的必需基團反應進行化學修飾，從而抑制酶。Kcat型不可逆抑制劑具有天然底物的類似結(jié)構(gòu)，其本身也是酶的底物，能與酶結(jié)合發(fā)生類似于底物的變化。第十章 酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)。用等摩爾碘乙酸處理Rnase A，羧甲基化的His119是主要產(chǎn)物，而羧甲基化的His12產(chǎn)物較少。該結(jié)果表明Lys41也是酶活性部位的必需氨基酸。鄰近效應是指酶與第五結(jié)合形成中間復合物以后，使底物和底物（如雙分子反應）之間，酶的催化基團與底物之間結(jié)合于同一分子而使有效濃度得以極大的升高，從而使反應速率大大增加的一種效應。4. 共價催化（親核催化或親電子催化）：在催化時，親核催化劑或親電子催化劑能分別放出電子或吸取電子并作用于底物的缺電子中心或負電中心，迅速形成不穩(wěn)定的共價中間復合物，降低反應活化能，使反應加速。6. 多元催化和協(xié)同效應：酶催化反應中常常幾個基元催化反應配合在一起共同起作用，加速酶反應。？若有請指出它們的質(zhì)子供體是什么？答：溶菌酶中的Glu35的COOH提供一個H+；羧肽酶A中的Glu270的COOH提供一個H+；胃蛋白酶中的Asp32的COOH提供一個H+；胰凝乳蛋白酶中Ser195提供一個H+。不同之處：①專一性不同：胰蛋白酶裂解堿性氨基酸Arg和Lys羧基側(cè)鏈肽；胰凝乳蛋白酶選擇裂解芳香氨基酸如Phe和Tyr羰基側(cè)鏈；彈性蛋白主要裂解小的中性氨基酸殘基羰基側(cè)鏈肽；②酶活性部位不同：胰蛋白酶口袋中，有一個負電荷Asp189在底部，有利于結(jié)合正電荷Arg和Lys殘基；胰凝乳蛋白酶口袋被疏水氨基酸環(huán)繞，大的足以容納一個芳香殘基；彈性蛋白口袋淺，開口處具有大的Thr和Val殘基，僅小的，部大的殘基能夠容納在它的口袋中。琥珀酸不能作為底物參與反應。（2）形成一個C端環(huán)肽的共價中間物。（1）溶菌酶——（4）（1）Zn2+的活化水（2）RNA酶——（3）（3）羧肽酶A——（1）（4）胰凝乳蛋白酶（2）（5）（2）氧陰離子（3）五價磷（4）碳正離子（5）胃蛋白酶——（6）（5）四面體肽鍵（6）天冬氨酸——活化水？（1） 通過ATP活化?！ā蹋↘i=105mol/L）和亮抑蛋白酶肽（Leupeptin Ki=107mol/L）是胰蛋白酶的兩種特異競爭性抑制劑，試解釋它們的抑制機制。維生素B族的主要維生素有維生素BBPP、B泛酸、生物素、葉酸及B12等。維生素PP包括煙酸和煙酰胺，在體內(nèi)煙酰胺與核糖、磷酸、腺嘌呤組成脫氫酶的輔酶，煙酰胺的輔酶是電子載體，在各種酶促氧化還原過程中起著重要作用。維生素B12在體內(nèi)轉(zhuǎn)變成2種輔酶形式，參與3種類型的反應：①分子內(nèi)重排；②核苷酸還原成脫氧核苷酸；③甲基轉(zhuǎn)移。硫辛酸常不游離存在，而同酶分子中賴氨酸殘基的εNH2以酰胺鍵共價結(jié)合，是一種?；d體。TTT6與T3同類，略。（renal osleodystrophy）也叫腎軟骨病，是和骨的廣泛脫礦物質(zhì)作用相聯(lián)系的一種疾病，常發(fā)生在腎損傷的病人中。，即低血和低尿pH。第十二章 核酸通論？為什么早期核酸研究的進展比蛋白質(zhì)研究緩慢？答：，并從中提取出一種含磷量很高的酸性化合物，稱為核素。照這一假說，核酸只是一種簡單的高聚物，從而使生物學家失去對它的關(guān)注，嚴重阻礙核酸的研究。依據(jù)：已知核酸的化學結(jié)構(gòu)知識；； X射線衍射結(jié)果。在適宜的條件下，一個重組DNA分子能夠被引入宿主細胞并在其中大量繁殖。意思：科學家的研究重心已從揭示基因組DNA的序列轉(zhuǎn)移到在整體水平上對基因組功能的研究。？答：rRNA起裝配和催化作用；tRNA攜帶氨基酸并識別密碼子；mRNA攜帶DNA的遺傳信息并作為蛋白質(zhì)合成的模板。答：DNA的一級結(jié)構(gòu)中組成成分為脫氧核糖核苷酸，核苷酸殘基的數(shù)目由幾千至幾千萬個；而RNA的組成成分是核糖核苷酸，核苷酸數(shù)目僅有幾十到幾千個。RNA是單鏈分子，分子內(nèi)部的不同部位（有的近距離，也有遠距離）能夠通過堿基發(fā)生配對（AU，GC和GU），形成既有單鏈，又有雙鏈的RNA二級結(jié)構(gòu)，RNA二級結(jié)構(gòu)元件有：烴環(huán)（發(fā)夾）結(jié)構(gòu)、內(nèi)部環(huán)結(jié)構(gòu)、分支環(huán)結(jié)構(gòu)和中心環(huán)結(jié)構(gòu)等。？這些特點能解釋哪些基本的生命現(xiàn)象？答：DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的基本要點有：（1）兩條反向平行的多核苷酸鏈圍繞同一中心軸相互纏繞，兩條鏈均為右手螺旋。（3）雙螺旋的平均直徑為2nm，兩個相鄰的堿基對之間的高度，兩個核苷酸之間的夾角為36176。但根據(jù)堿基配對原則，當一條多核苷酸鏈的序列彼此確定后，即可決定另一互補的序列。但在Dickerson的十二聚體中，兩個堿基間的夾角可由28176。（2）Dikerson所研究的十二聚體結(jié)構(gòu)中，組成堿基對的兩個堿基分布并非在同一平面上，而是堿基對沿長軸旋轉(zhuǎn)一定角度，從而使堿基對的形狀像螺旋槳葉片的樣子，故稱螺旋槳狀扭曲，這種結(jié)構(gòu)可提高堿基堆積力，使DNA結(jié)構(gòu)更穩(wěn)定。(1)每圈堿基數(shù)1112螺距軸心與堿基對不穿過堿基對穿過堿基對不穿過堿基對堿基傾角19176。，109bp，試計算一下人體DNA的總長度為多少米？它相當于地球到太陽的距離（109 km）之幾倍？[1014km，100倍]解：109bp1014個=1014m=1011km 1014247