酶學與酶工程第二章學生-預覽頁
【正文】 降低或消失。一般由 2－ 6個功能相關(guān)的酶組成，這樣更有利于生化反應的連續(xù)進行，以提高酶的催化效率，同時也便于機體對酶的調(diào)控。 ? 2）同工酶和個體發(fā)育及組織分化密切相關(guān) ? 3）同工酶與代謝調(diào)節(jié) ? 4）同工酶與癌基因的表達 ? 5）同工酶分析法在農(nóng)業(yè)上已開始用于優(yōu)勢雜交組合的預測 ? 6）臨床上可作為疾病的診斷指標。 酶的 活力單位 （ IU, active unit） 1 IU：指在最適反應條件下， 1分鐘內(nèi)催化1?mol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量。 底物或產(chǎn)物具有熒光性質(zhì)。 用放射性同位素標記的底物進行酶 促反應，測定產(chǎn)物的同位素脈沖數(shù)。 第四節(jié) 酶促反應動力學 College of Life Sciences ? 1．米氏方程的提出 51 中間復合物學說： 第一步 : E+S ES 第二步 : ES→E+P V∝ [ES] 1913年 Michaelis amp。 ? Km 值的物理意義就是 Km值是酶反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度。 ? 5)根據(jù)米氏公式可以人為的掌握反應速度 V 52 College of Life Sciences ? 6）根據(jù)抑制劑對 Vmax 、 Km的影響，可推斷抑制劑的類型 ? 7）催化可逆反應的酶，對正逆反應的底物的 Km往往是不同的， ? 8) 有助于尋找代謝過程的限速步驟。但經(jīng)過一定時間后， ES的形成與分解達到動態(tài)平衡，而 P也將以恒定速度生成，系統(tǒng)進人穩(wěn)態(tài)。 (表觀米式常數(shù) ) Ki: 抑制劑常數(shù) College of Life Sciences 59 Vmax v [S] （不變） Km Km? (變大 ) With petitive inhibitor No inhibitor ? 競爭性抑制曲線 Fig. Competitive inhibition College of Life Sciences 60 Vmax Km V 1 = ) [ I ] [ Ki ] (1+ + Vmax 1 [S] 1 1/[S] [ I ] 1/v [ I ] [ Ki ] Km ( 1+ ) 1 1/Km No inhibitor With petitive inhibitor Fig. LineweaverBurk plot of petitive inhibition. College of Life Sciences ? 2. 非競爭性抑制 Nonpetitive 61 College of Life Sciences 62 V = Km + [S] Vmax [S] [ I ] [ Ki ] 1+ Vmax? College of Life Sciences 63 [S] v Vmax? Vmax （變?。? Km (不變 ) No inhibitor With nonpetitive inhibitor College of Life Sciences 64 [S] 1 Vmax Km V 1 = ) [ I ] [ Ki ] (1+ + Vmax 1 ) [ I ] [ Ki ] (1+ No inhibitor With nonpetitive inhibitor [ I ] 1/[S] 1/ v 1 / Km Vmax 1 [ I ] [ Ki ] (1+ ) Fig. LineweaverBurk plot of nonpetitive inhibition. College of Life Sciences 66 表 . 三種抑制作用總結(jié) 類型 米氏方程 Vmax Km 無抑制劑 v0 = Vmax[S]/(Km + [S]) Vmax Km 競爭性抑制 v0 = Vmax[S]Ki/(Km Ki + Km [I] + Ki[S] ) 不變 增加 非競爭性抑制 v0 = Vmax[S]Ki/(Km + [S])( Ki + [I]) 減小 不變 反競爭性抑制 v0 = Vmax[S]Ki/(Km Ki + [S] Ki + [S][I]) 減小 減小
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