第七章蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)(文件)
【正文】 QLMGERIRARRKKLK → STHHHHHHHHHHHHT 二級(jí)結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)概述 –蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)的基本依據(jù)是： 每一段相鄰的氨基酸殘基具有形成一定二級(jí)結(jié)構(gòu)的傾向。 通過(guò)統(tǒng)計(jì)分析，獲得的每個(gè)殘基出現(xiàn)于特定二級(jí)結(jié)構(gòu)構(gòu)象的傾向性因子，進(jìn)而利用這些傾向性因子預(yù)測(cè)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)。 ? 規(guī)則： – （ i） α螺旋規(guī)則 – （ ii） β折疊規(guī)則 – （ iii）轉(zhuǎn)角規(guī)則 – (iv) 重疊規(guī)則 延伸 成核區(qū) 延伸 （ i） α螺旋規(guī)則 ? 沿蛋白質(zhì)序列尋找 α螺旋核 –相鄰的 6個(gè)殘基中如果有至少 4個(gè)殘基傾向于形成α螺旋，則認(rèn)為是螺旋核。 ? 折疊核向兩端延伸直至 4個(gè)殘基的平均折疊傾向性因子 {P?}。 54321 ????? ????? jjjj ffff (iv) 重疊規(guī)則 ? 對(duì)于螺旋和折疊的重疊區(qū)域，按 {Pa}和 {P?}的相對(duì)大小進(jìn)行預(yù)測(cè) ? 若 {Pa}大于 {P?}，則預(yù)測(cè)為螺旋； ? 反之，預(yù)測(cè)為折疊。 R)0 )](/)|(l o g [)。 可得： 390/150390/2401830/10501830/780,39。,39。 對(duì)于 β折疊的形成規(guī)律： ? 對(duì)于 β折疊，也存在著一些特征的親疏水殘基間隔模式，埋藏的 β折疊通常由連續(xù)的疏水殘基組成，一側(cè)暴露的 β折疊則通常具有親水 疏水的兩殘基重復(fù)模式。 ? β折疊的特征模式： 由連續(xù)的 1或交替的 01構(gòu)成。 (5) 人工神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)方法 (6) 綜合方法 ? 綜合方法不僅包括各種預(yù)測(cè)方法的綜合，而且也包括結(jié)構(gòu)實(shí)驗(yàn)結(jié)果、序列對(duì)比結(jié)果、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分類預(yù)測(cè)結(jié)果等信息的綜合。 第三節(jié) 二維結(jié)構(gòu)中的預(yù)測(cè) 殘基之間的距離 ? 只要給出所有殘基之間的距離，就可以利用距離幾何或分子動(dòng)力學(xué)方法構(gòu)建蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。 ? 蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)軟件系統(tǒng) PHD –第一步工作是形成同源序列的多重對(duì)比排列 –第二步工作是將得到的多重比對(duì)的統(tǒng)計(jì)結(jié)果送到一個(gè)神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)中計(jì)算。 ? 該方法對(duì)數(shù)據(jù)庫(kù)中同源序列的存在非常敏感，若數(shù)據(jù)庫(kù)中有相似性大于 30%的序列，則預(yù)測(cè)準(zhǔn)確率可大大上升。 點(diǎn)模式方法： ? 將 20種氨基酸殘基分為親水、疏水以及兩性殘基三類 ? 用八殘基片段表征親疏水間隔模式 ?
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