新型重組類人膠原蛋白及其應(yīng)用課件(已修改)
2025-01-14 21:05 本頁面
【正文】 ┃Humanlike Collagen 類人膠原蛋白 膠原蛋白傳統(tǒng)提取方法的問題 國內(nèi)外重組膠原蛋白概況 膠原蛋白 傳統(tǒng)提取方式和面臨的問題 [1] He|cke T． Gelatin， The food technologist’s friend or foe． International Food Ingredients． 2023． 1， 68． 病毒 隱患 ?動物源疾病 (如瘟疫、禽流感等 )或人體傳染病(如病毒性肝炎和艾滋病等 )病毒的傳染危險 [2] 排異 反應(yīng) ?異種或異體排斥反應(yīng) , 導(dǎo)致植入部位無菌性炎癥以及細(xì)胞數(shù)量和形態(tài)改變 細(xì)胞 毒性 ?不溶于水，加工過程中所用的酸、堿、鹽溶劑很難脫除完全 , 產(chǎn)生細(xì)胞毒性，并降低細(xì)胞粘附性 制備方法： ○酸水解法 ○堿水解法 ○酶解法 原料來源： 豬 /牛 /驢 /魚等 動物的結(jié)締組織 1 2 3 類人膠原蛋白 研發(fā)背景 FDA、歐盟 對 動物源膠原蛋白 醫(yī)學(xué)應(yīng)用 的限制 [2][3][4] 2. Cooperman, L. and Michaeli, D., 1984, The immunogenicity of injectable collagen. I. A 1year prospective study. J Am Acad Dermatol, 10:638646. 3. Lee, ., Singla, A. and Lee, Y., 2023, Biomedical applications of collagen. Int J Pharm, 221:122. 4. Olsen, D., Yang, ., Bodo, M., Chang, R., Leigh, S., Baez, J., Carmichael, D., Per228。l228。, M., H228。m228。l228。inen, ., Jarvinen, M. and Polarek, J., 2023, Rebinant collagen and gelatin for drug delivery. Adv Drug Deliv Rev, 55:15471567. 尋找一種安全、有效并具有良好生物功效的膠原蛋白類材料在組織工程、醫(yī)藥美容等領(lǐng)域受到越來越廣泛的關(guān)注 國外重組膠原蛋白 的研究現(xiàn)狀 ? 2023年 Myllyharju J等人使用甲基酵母表達(dá)生產(chǎn)準(zhǔn)人纖維膠原蛋白 Ⅰ ， Ⅱ ， Ⅲ 型 [5] ? 1998年 Nokelainen M等用兩種桿狀病毒轉(zhuǎn)染昆蟲細(xì)胞生產(chǎn)類人特異性軟骨膠原 II型 [6] ? 2023年 Nokelainen M等使用四種人類基因報道了使用甲基酵母高水平表達(dá) I型前膠原 [7] ? Uitto J等從人皮膚細(xì)胞體外培養(yǎng)中得到了 Ⅰ， Ⅲ 型前膠原 [8] ? Vaughn PR等在啤酒酵母中表達(dá)出了攜帶有羥基化片斷的類人 Ⅲ 型膠原蛋白 [9] 由于哺乳動物細(xì)胞和昆蟲細(xì)胞培養(yǎng)成本高 , 周期長 ,重組膠原蛋白表達(dá)量極低 (1%左右 )，培養(yǎng)只能限于實驗規(guī)模 , 不可能滿足產(chǎn)業(yè)化、大批量的需求 [5]Myllyharju J， Nokelainen M， Vuorela人 Kividkko KI． Expression of rebinant human type IIII collagens in the yeast pichia pastoris． Biochem Soc Trans． 2023． 28(4)， 3537． [6]Nokelainen M， Tu H， Vuorela^Notbohm H， Kivirikko KI,Myllyharju J． Highlevel production of human type I collagen in the yeast Pichia pastoris． Yeast． 2023 J蚰30． 18(9)． 797806． [7]Nokelainen M， Helaakoski T， Myllyharju J， Notbohm H， Pihlajaniemi T39。Fietzek PP， Kivirikko KI． Expression and characterization of rebinant human type II collagens with low and high contents of hydroxylysine and its glycosylated forms． Matrix Bi01． 1998 Jan． 16(6)， 32938． [8]Uitto J， Booth BPolak KL． Collagen biosynthe
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