《酶作用機制》ppt課件-文庫吧
2024-12-20 15:44 本頁面
【正文】 2C H2N H2N H2H2N C H CC H2O HOO HO H 結合基團 專一性 活性中心內必需基團 催化基團 催化能力 活性中心外必需基團 ? 活性中心內的必需基團 結合基團 (binding group) 與底物相結合 催化基團 (catalytic group) 催化底物轉變成產(chǎn)物 位于活性中心以外，維持酶活性中心應有的空間構象所必需。 ?活性中心外的必需基團 ? 占酶分子的極小部分 ? 酶活性部位是三維實體 ? 誘導契合 .構象改變 ? 酶活性部位位于酶分子的一個裂縫內 ? 底物通過次級鍵與酶結合 ? 活性部位具有柔性 酶的高效催化的結構 (二 )、酶高效性的作用機理 底物和酶的鄰近效應與定向效應 底物的形變與誘導契合 酸堿催化 共價催化 活性中心金屬離子 活性部位微環(huán)境的影響 底物和酶的鄰近效應與定向效應 ? 鄰近效應 ：酶與底物形成中間復合物后使底物之間、酶的催化基團與底物之間相互靠近，提高了反應基團的有效濃度。 ? 定向效應 ：由于酶的構象作用，底物的反應基團之間、酶與底物的反應基團之間正確取向的效應 . 咪唑催化對硝基苯酯的水解，分子內反應比分子間反應快24倍。 鄰羥基苯丙酸內脂的形成反應，兩個甲基使羧基和羥基更好的定向，使反應速率提高 1011 酶把底物分子從溶液中富集出來，使它們固定在活性中心附近，反應基團相互鄰近，同時使反應基團的分子軌道以正確方位相互交疊，反應易于發(fā)生。 底物的形變與誘導契合 酶與底物相互接近，結構相互誘導、相互變形，進而相互結合 酶的構象改變有利于與底物的結合 底物在酶的誘導下發(fā)生變形，處于過渡態(tài)，易受到催化基團的攻擊 脯氨酸消旋酶的過渡態(tài)類似物與酶的親和力遠大于其底物，說明酶可以引起底物的形變。 小牛小腸腺苷脫氨酶的過渡態(tài)類似物與酶的親和力遠大于其底物，說明酶可以引起底物的形變。 酸堿催化 酸堿催化是通過瞬時向反應物提供或接受質子以穩(wěn)定過渡態(tài)，加速反應的一種催化機制。 ?影響酸堿催化反應速度的因素 ? ⑴ 酸堿強度 (pK值） 組氨酸咪唑基的解離常數(shù)為 6，在 pH6附近給出質子和結合質子能力相同，是最活潑的催化基團。 ? ⑵給出質子或結合質子的速度。咪唑基最快，半壽期小于 1010秒。 共價催化 ? 酶部分殘基側鏈作為親核基團或親電基團，與底物形成一個反應活性很高的共價中間物。 ? 酶親核基團： SerOH， CysSH， HisN： ? 底物親電中心： 磷?；?P=O）酰基（ C=O） 糖基（ GluCOH） 酶的親核中心 X未成鍵電子對進攻底物的親電
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