蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能ppt課件-閱讀頁
2025-05-19 12:08本頁面
【正文】 但酰胺健并不等于肽健 ， 只有兩個(gè)氨基酸之間形成的酰胺健才定義為肽健 。 2. 蛋白質(zhì)也象氨基酸那樣具有等電點(diǎn)（ pI），處于等電點(diǎn)的蛋白質(zhì)所帶凈電荷為零。蛋白質(zhì)的溶解性隨著 pH和離子強(qiáng)度而變化。 纖維蛋白一般都不溶于水 ， 有一定的強(qiáng)度 ， 具有簡單重復(fù)的二級結(jié)構(gòu)元件 ， 在生物體內(nèi)主要起著結(jié)構(gòu)構(gòu)件的作用 。 在球蛋白中一條多肽鏈中往往含有幾種類型的二級結(jié)構(gòu) ， 多肽鏈折疊緊湊 ， 疏水氨基酸殘基往往位于球蛋白的內(nèi)部 ， 而極性殘基大多位于球蛋白表面 。肽鍵具有部分的雙鍵特性，所以整個(gè)肽單位是一個(gè)極性的平面結(jié)構(gòu)。繞 N— Cα 和Cα — C鍵的旋轉(zhuǎn)賦予了多肽鏈構(gòu)象上的柔性。 一級結(jié)構(gòu)指的是氨基酸序列 ， 二級結(jié)構(gòu)是指肽鏈的局部肽段沿著一個(gè)軸有規(guī)律的折疊 ， 三級結(jié)構(gòu)是整個(gè)多肽鏈的三維構(gòu)象 ， 四級結(jié)構(gòu)是指能穩(wěn)定結(jié)合的兩條或兩條以上多肽鏈 （ 亞基 ） 的空間關(guān)系 。 右手 α螺旋是在纖維蛋白和球蛋白中發(fā)現(xiàn)的最常見的二級結(jié)構(gòu) 。 穩(wěn)定 α螺旋的主要力是螺旋內(nèi)的氫健 ， 即羰基氧（ 第 n個(gè)殘基 ） 與該殘基后面的第四個(gè)殘基 （ 第 n＋ 4） 酰胺氫之間形成氫健 ， 該氫健幾乎與螺旋長軸平行 。 分為平行（ 即兩條鏈都為 N→C 方向 ） 和反平行式 （ 一條鏈為 N→C ，另一條鏈為 C→N 方向 ） ， 維持 β折疊穩(wěn)定性的力主要是相鄰肽鏈 （ 平行或反平行 ） 之間羰基氧與酰胺氫形成的氫健 。 8. 在膠原蛋白中還發(fā)現(xiàn)存在著另外的螺旋結(jié)構(gòu) 。 鏈間氫鍵維持著膠原蛋白的穩(wěn)定 ， 其中脯氨酸和賴氨酸殘基修飾后分別生成的羥脯氨酸和羥賴氨酸殘基增加了鏈間氫健的形成 。 通過 X射線衍射圖譜提供的資料可以確定蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu) 。 該過程涉及疏水相互作用 、 氫鍵形成 、 范德華相互作用和離子相互作用 ， 有的蛋白還涉及到二硫健的形成 。 折疊緊湊的球蛋白可以有選擇地結(jié)合其他分子 ， 例如含有血紅素的血紅蛋白和肌紅蛋白可以結(jié)合和釋放氧 。 某些變性的蛋白質(zhì)在一定的條件下可以復(fù)性 ， 自發(fā)地折疊回具有生物活性的天然構(gòu)象 。 12. 肌紅蛋白是一條含有 153個(gè)殘基的多肽鏈 ， 這些氨基酸殘基折疊成由 8個(gè) α螺旋組成的緊湊的球狀結(jié)構(gòu) 。 13. 大多數(shù)蛋白質(zhì)中的很多肽段是處于非重復(fù)的構(gòu)象區(qū)。二級結(jié)構(gòu)進(jìn)一步組合又形成超二級結(jié)構(gòu)（或稱為基元），超二級結(jié)構(gòu)處于二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)之間。 14. 血紅蛋白是由四條肽鏈 （ 兩個(gè) α和兩個(gè) β鏈 ） 組成的 ，每條肽鏈都類似于肌紅蛋白的肽鏈 ， 都結(jié)合一個(gè)血紅素 。 由于結(jié)構(gòu)上的相互作用與它的三級和四級結(jié)構(gòu)有關(guān) ， 所以血紅蛋白在結(jié)合氧的過程中顯示出別構(gòu)效應(yīng)和協(xié)同性 ， BPG是一個(gè)重要的別構(gòu)劑 。 氧飽和曲線上的差別使得血紅蛋白承擔(dān)著將氧由肺運(yùn)輸?shù)酵庵芙M織的任務(wù) ， 而肌紅蛋白主要是接收血紅蛋白釋放的氧 。 17. 血紅蛋白分子一級結(jié)構(gòu)上的輕微差別就可能導(dǎo)致功能上的很大不同 ， 如正常成年人血紅蛋白中的 β鏈上第 6位的谷氨酸殘基被纈氨酸取代就會導(dǎo)致鐮刀形細(xì)胞貧血病的異常血紅蛋白 HbS的生成 ?？贵w特異結(jié)合抗原的顯著特點(diǎn)常用來檢測和分離未知的目的蛋白，該技術(shù)稱為免疫印記法 (或Western b
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