溶菌酶的作用機制(3)-在線瀏覽
2025-02-25 02:13本頁面
【正文】 用 X射線晶體結(jié)構(gòu)分析法研究了競爭性抑制劑 （ NAG） 3僅僅占據(jù)了大約半個裂縫 。 實驗中用 （ NAG） 6為底物 ， 確實能被酶迅速水解 。 因此糖苷鍵的穩(wěn)定性減低 ， 鍵就容易從這里斷裂 。 分析 DE鍵周圍的微環(huán)境 ， 最活潑的基團顯然是 Asp52和Glu35， 它們分別位于糖苷鍵兩側(cè) 。 這兩個酸性側(cè)鏈具有明顯不同的微環(huán)境 。 相反 ， Glu35位于非極性區(qū) 。Asp52側(cè)鏈羧基為解離的 COO形式 ，而 Glu35 則 為 質(zhì) 子 化 未 電 離 的COOH形式 。 Phillips等人根據(jù)上述研究資料提出溶菌酶的催化作用機制，要點如下： （ 1） Glu35的 — COOH提供一個 H+到 D環(huán)和 E環(huán)間的糖苷鍵 O原子上 。 （ 2） 含有 E及 F殘基的 NAG二聚體離開酶分子 。 Glu35質(zhì)子化 ， 由A、 B、 C和 D殘基組成的 NAG四聚體通過擴散離開酶分子 ， 然后溶菌酶為新一輪催化過程做好了準備 。 （ 2） 正碳離子中間產(chǎn)物的形成與穩(wěn)定 ， 一方面由于 Asp52帶有負電荷的羧酸基通過靜電相互作用穩(wěn)定 D環(huán)中 C1的正電荷；另一方面由于 D環(huán)的形變 ， 由椅式構(gòu)象變?yōu)榘胍问?， 使 D環(huán)上 C CC5和 O都在一個平面上 ， 氧原子的負電性可以使正碳離子穩(wěn)定 。 隨著 DNA技術(shù)的新技術(shù)的發(fā)展，使以前被分解的基因的任何多肽的中間缺失、添加或替換成為了可能。蛋白質(zhì)中的任何氨基酸可以被替代，并且調(diào)查者能確定所有蛋白質(zhì)分子產(chǎn)生的持續(xù)的變更。在論文中， Asp52和 Glu35都被作為對象研究，研究是測試那些氨基酸殘余被代替的突變蛋白質(zhì)的活性。 Phillips根據(jù)晶體學研究提出的底物結(jié)合方式和催化作用機制 ， 曾在各種化學實驗中受到檢驗 。 我們可以下結(jié)論的是三十多年前 Phillips所提出的反應過程是經(jīng)得起時間的考驗 。s!pYmUjRgOcL9H6E3B+ y( v%r oWlTi QeNbK8G5D1A x*t$qZnVkSgPdMaI7F4C 0z) vamp。spXmUiRfOcK9H5E2B+ x( u%rZoW kThQeMbJ8G4D1z w*t!qYnVjSgOdLaI6F3C0y) v%spXlUiRfNcK9H 5E2A+ x(u$rZoWkThPeMbJ7G4D1z wamp。t!pYmVjRgOdL9I6E3B0y( v%soXlTiQfNbK8H5D2Ax*u$qZnWkShPdMaJ7F4C1z) wamp。s!pXmUj RfOcL9H6E2B+ y(u%roWlThQeNbJ8G5D 1A w*t$qYnVkSgPdLaI7F3C 0z) vamp。spXl UiRfNcK9H5E2A+ x(u$rZoWkThPeMbJ7G4D1z w*t!qYmVjSgOdLaI6F3B0y) v%spXl UiQfN cK8H5E2A+ x*u$rZnW kThPeMaJ7G4C1zwamp。t!pYmVjRgOdL9I6F3B0y( v%soXl UiQfNbK8H5D 2A+ x*u$qZnWkShPeMaJ7F4C1z) wamp。s!pYmUjR fOcL9H6E3B+ y(u%r oWlTi QeNbJ8G5D1A x*t$qYnVkSgPdMaI7F3C0z) vamp。spXmUiRfNcK9H5E2B+ x(u$rZoWkThQeMbJ7G4D1zw*t!qYnVjSgOdLaI6F3C0y)v%spXlUi RfNcK8H5E2A+t$qYnVjSgPdLaI7F3C0y) vamp。t!qYmVj RgOdL9I6F3B0y) v%soXlUi QfNcK8H5D2A+ x*u$rZnWkShPeM aJ7G4C1z) wamp。s!pYmUjRgOcL9H 6E3B+ y( v%roWlTiQeNbK8G5D1A x*t$qZnVkSgPdMaI7F4C0z) vamp。spXmUiRfOcK9H5E2B+ x(u%rZoW kThQeMbJ
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