【正文】 化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化，即底物分子內(nèi)基團(tuán)或原子的重排過程。 ? 如，乳酸 (C3H6O3)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應(yīng)。不是 與底物競爭活性中心，所以稱為非競爭性抑制劑。如有機(jī)磷毒劑二異丙基氟磷酸酯。 ? Km值表示酶與底物之間的 親和程度 ： Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低 。 E + S ==== ES ??? P + E （二）、酶作用的機(jī)制 (1)鎖鑰假說：認(rèn)為整個(gè) 酶分子的天然構(gòu)象是具 有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面 具有特定的形狀。 ?酶原的激活 ：酶原在一定條件下經(jīng)適當(dāng)?shù)奈镔|(zhì)作用可轉(zhuǎn)變成有活性的酶。 酶 單純酶 ：脲酶、蛋白酶、淀粉酶等。 鹽溶的機(jī)理是：蛋白質(zhì)分子吸附某種鹽類離子后，帶電表層使蛋白質(zhì)分子間彼此排斥，同時(shí)蛋白質(zhì)分子與水分子間的相互作用加強(qiáng)，使蛋白質(zhì)分子溶解度增加。重金屬鹽、生物堿試劑（苦味酸、鞣酸）與蛋白質(zhì)結(jié)合成鹽而沉淀，是不可逆的。 如血紅蛋白。 ?折疊是由 兩條 或 多條 幾乎完全伸展的肽鏈平行排列 ，通過 肽鏈間 的氫鍵交聯(lián)形成，肽鏈平面折疊成鋸齒狀。 含脯氨酸的肽鍵，其構(gòu)型可以反式的，也可以是順式的。一般用蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)、四級結(jié)構(gòu)來表示蛋白質(zhì)不同層次的構(gòu)象。氨基酸分子在電場中既不向正極移動，也不向負(fù)極移動。 氨基酸的酸堿化學(xué) 氨基酸在 晶體狀態(tài) 和 水溶液中 主要以兩性離子形式存在。 血漿中的脂類不是以游離的狀態(tài)存在，而是與蛋白質(zhì)結(jié)合成 脂蛋白 的形式存在的，由于脂蛋白具有親水性，從而有利于脂類的轉(zhuǎn)運(yùn)。原核細(xì)胞、植物中沒有鞘磷脂 。 油是常溫下呈液態(tài)的脂肪；脂是常溫下呈固態(tài)的脂肪 二、脂類 脂肪酸 所有的脂肪酸都有一長的碳?xì)滏?，其一端為一個(gè)羧基。結(jié)構(gòu)與支鏈淀粉相似，但 分支多 ，與KII2呈 紅褐色 。 麥芽糖 ： α （ 14）糖苷鍵 蔗糖 ： α ， β （ 12）糖苷鍵 乳糖 ： β （ 14）糖苷鍵 纖維二糖 ： β （ 14）糖苷鍵 蔗糖的分子式 : 無還原性 吡喃葡萄糖 呋喃果糖 乳糖的分子式：如果乳糖酶缺乏，小腸乳糖升高引起滲透性腹瀉。一般情況下，構(gòu)型都比較穩(wěn)定。 寡糖 可以水解為少數(shù)幾個(gè)（ 2— 6個(gè)）單糖的糖，一般包括：二糖蔗糖、麥芽糖、乳糖；三糖棉籽糖。 三碳糖 三碳糖 甘油醛 二羥丙酮 D或 L：是分子的絕對構(gòu)型，按慣例來命名的，常用于 氨基酸或糖 。 重要的單糖： （ 1）丙糖： D甘油醛、二羥基丙酮 （ 2）丁糖：赤蘚糖、蘇糖 （ 4）戊糖：脫氧核糖、核糖、木糖、阿拉伯糖、木酮糖、核酮糖 （ 5）己糖：葡萄糖、半乳糖、果糖（為酮糖，糖果類中最甜的） （ 6）庚糖：景天庚酮糖 葡萄糖 果糖 β D葡萄 糖 ? D葡萄糖 天然存在的葡萄糖都是 D型的 環(huán)式中 1號碳上的稱為半縮醛羥基 赤蘚糖 蘇糖 氨基糖 （ 葡萄糖胺） ： 與乳酸結(jié)合形成胞壁酸?？煞譃?同多糖 和 雜多糖 。 幾丁質(zhì)（殼多糖） 甲殼類動物 (蝦、蟹）外骨骼及真菌細(xì)胞壁，地球上僅次于纖維素的第二大類糖。 必需脂肪酸：維持動物正常生長所需的，而機(jī)體又不能合成，主要為亞油酸和亞麻酸，這兩種脂肪酸在植物中含量非常豐富。 環(huán)戊烷多氫菲 萜類化合物 萜類為異戊二烯的衍生物。 帶正電荷的 極性 氨基酸： 賴、精、組 帶負(fù)電荷的 極性 氨基酸： 天冬、谷 非極性 氨基酸 :甘、丙、纈、亮、異亮、苯丙、蛋、脯、色。 氨基酸晶體是以離子晶格組成的，像氯化鈉晶體一樣，維持晶格中質(zhì)點(diǎn)的作用力是 異性電荷間 的吸引，而不象分子晶格那樣以 范德華力 來維系。 等電點(diǎn)的計(jì)算： 不帶電荷的 氨基酸的 pI是由 α 羧基和α 氨基的解離常數(shù)的負(fù)對數(shù) pK1和 pK2決定的。 一級結(jié)構(gòu) (肽鍵、二硫鍵 ）表示多肽鏈中氨基酸種類、數(shù)量、連接方式和排列順序。都是呈 α 螺旋的纖維蛋白。 穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力 鹽鍵 氫鍵 疏水鍵 范德華力 二硫鍵 三級結(jié)構(gòu)： 蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)主要指氨基酸殘基的側(cè)鏈間的結(jié)合 借助 疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范德華力、二硫鍵 等形成的。鹽析沉淀蛋白質(zhì)不變性，是分離制備蛋白質(zhì)的常用方法。 有些蛋白質(zhì)變性后又可恢復(fù)到天然構(gòu)象，稱為復(fù)性；有些蛋白質(zhì) 變性后不能復(fù)性 。 金屬蛋白 ：如固氮酶中的鐵蛋白和鉬鐵蛋白、線粒體中的鐵硫蛋白。 通常將酶的結(jié)合部位和 催化部位總稱為 酶的活 性中心。 同功酶：能催化同一化學(xué)反應(yīng)的一類酶。 零級反應(yīng) 特征 ： 反應(yīng)速度不再增加，達(dá) 最大速度。 ? 酶受抑制時(shí)其蛋白部分并未變性。抑制劑可以通過透析等方法被除去， 并且能部分或全部恢復(fù)酶的活性。 有競爭性抑制劑存在時(shí) 米氏常數(shù)的雙倒數(shù)圖 Km 變大， Vmax不變 有競爭性抑制劑 Km不變， Vmax變小 有非競爭性抑制劑存在時(shí) 激活劑 對酶反應(yīng)的影響 ?凡是能提高酶活力的簡單化合物都稱為激活劑 。 丙氨酸 +酮戊二酸 丙酮酸 +谷氨酸 H 2 OC O O C H2 C H 3R R C O O H C H 3 C H 2 O H（ 3）水解酶 ? 水解酶催化底物的加水分解反應(yīng)。這類反應(yīng)必須與 ATP分解反應(yīng)相互偶聯(lián)。339。539。 ? 酶活力測定就是測定一定量的酶，在單位時(shí)間內(nèi)產(chǎn)物的生成量或底物的消耗量。 DNA的變性： 高溫、酸、堿 或某些 變性劑 能破壞核酸中的 氫鍵 ，使有規(guī)律的螺旋型雙鏈結(jié)構(gòu)變成單鏈。 ⑤ DNA的片段越大 ,復(fù)性的速