圓二色光譜在研究蛋白結(jié)構(gòu)中的應(yīng)用-文庫吧在線文庫
【正文】 結(jié)構(gòu)；近紫外CD光譜可靈敏地反映出芳香氨基酸殘基、二硫鍵的微環(huán)境變化，蘊含著豐富的蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)信息[2]。Brunelli等[14]在研究E2的抗氧化作用時發(fā)現(xiàn)，oxLDL中蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)缺失。膜蛋白是近年來分子生物學(xué)研究的熱點。α一螺旋結(jié)構(gòu)在靠近192nm有一正的譜帶，在222nm和208nm處表現(xiàn)出兩個負(fù)的特征肩峰譜帶；β折疊的CD光譜在216nm有一負(fù)譜帶，在185200nm有一正譜帶；β轉(zhuǎn)角則在206nm附近有一正CD譜帶；而左手螺旋P2構(gòu)象在相應(yīng)的位置有負(fù)的CD譜帶。(3)300700nm的紫外可見光光譜區(qū)，主要由蛋白質(zhì)輔基等外在生色基團引起。1969年Greenfield應(yīng)用圓二色光譜數(shù)據(jù)估計了蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)[3]，之后有關(guān)CD光譜研究蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的報道增多。大約9%的已知蛋白結(jié)構(gòu)是通過核磁共振技術(shù)來測定的。歷史上，圓二色性又稱為光學(xué)活性，巴斯德在19世紀(jì)就發(fā)現(xiàn)并研究了檸檬酸的光學(xué)活性。傳統(tǒng)的圓二色譜是指波長在200～400 nm 之間的吸收譜, 20世紀(jì)70年代, 由于“八區(qū)律”、“激子手性法”[1]等方法的發(fā)現(xiàn)和發(fā)展, 圓二色譜得到了廣泛應(yīng)用。此外冷凍電子顯微技術(shù)是近年來興起的一種獲得低分辨率（低于5埃）蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的方法。近幾年來，圓二色技術(shù)得到了科學(xué)工作者越來越多的關(guān)注。這一波段的CD譜對金屬離子的氧化態(tài)、配位態(tài)及鏈與鏈間的相互作用敏感。單一波長常用于測定蛋白質(zhì)或多肽由動力學(xué)或熱力學(xué)引起的二級結(jié)構(gòu)的變化[8]。膜蛋白是一類具有晶體類似結(jié)構(gòu)的鑲嵌于細(xì)胞膜上的蛋白，到目前為止，僅有為數(shù)不多的膜蛋白結(jié)構(gòu)得到確認(rèn). 研究表明，膜蛋白紫外電子光譜躍遷受到周圍環(huán)境介電常數(shù)的影響，其原因可能是由于溶劑影響了電子由基態(tài)躍遷到激發(fā)態(tài)(nπ*，ππ*)的躍遷能量。LDL中apoB100的構(gòu)象發(fā)生了變化，E2使apoB100的二級結(jié)構(gòu)增加，并且構(gòu)象改變后的LDL對脂的過氧化修飾產(chǎn)生了抵抗作用。隨著現(xiàn)代分析儀器的飛速發(fā)展，高壓液相色譜、停流技術(shù)、電化學(xué)及熒光等附加裝置與CD光譜儀器聯(lián)用技術(shù)的應(yīng)用，CD已經(jīng)廣泛地用于了解蛋白質(zhì)配體的相互作用，監(jiān)測蛋白質(zhì)分子在外界條件誘導(dǎo)下發(fā)生的結(jié)構(gòu)變化，探索蛋白質(zhì)折疊、失活過程中的熱力學(xué)與動力學(xué)等多方面的信息。努力過后，才知道許多事情，堅持堅持，就過來了。歲月是有情的，假如你奉獻給她的是一些色彩，它奉獻給你的也是一些色彩。參考文獻[1] Ying, ., Qin, ., Xu, ., Chin. J. Org. Chem. 1987, 7, 165.[2] Huang,.,Chemist
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