【正文】 N/sum_Aa。 Paa(2,2)=R/sum_Aa。 Z+length(strfind(Sequence1{k},39。))。 H=H+length(strfind(Sequence1{k},39。P39。))。 E=E+length(strfind(Sequence1{k},39。Q39。))。 W=W+length(strfind(Sequence1{k},39。 U=0。 Y=0。 L=0。 Paa(20,1)=V/sum_Aa。 Paa(12,1)=K/sum_Aa。 Paa(4,1)=C/sum_Aa。))。 X=X+length(strfind(Sequence{k},39。))。 Y=Y+length(strfind(Sequence{k},39。F39。))。 L=L+length(strfind(Sequence{k},39。T39。))。 [seq_header,Sequence]=fastaread(39。 H=0。 E=0。 W= 0。借此機會，向王老師表示衷心的謝意！ 其次，我感謝大學(xué) 里教過我的 所有老師，為我的專業(yè)知識打下了堅實的基礎(chǔ)；同時還要感謝所有的同學(xué)們，這個相處融洽、團結(jié)向上的集體給我的大學(xué)生活增添了許多美好的回憶。 （ 3） 通過分析可以得知：在蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)的結(jié)合位點中，氨基酸 Trp， Met， Val，Arg 頻率較高，而氨基酸 Ser， Qln， His 頻率較低；在蛋白質(zhì)與 DNA 的結(jié)合位點中，氨基酸 Arg， Trp， Gly 頻率較高，氨基酸 Met， Ser， Fhe， Phe， Asp 頻 率較低，而氨基酸 His在無序區(qū)沒有出現(xiàn)；在蛋白質(zhì)與 RNA 的結(jié)合位點中氨基酸 Trp， Gly 頻率較高，氨基酸圖 310 所有相互作用類型中固有無序蛋白質(zhì)結(jié)合位點的統(tǒng)計結(jié)果 德州學(xué)院 物電學(xué)院 20xx 屆 應(yīng)用物理學(xué)專業(yè) 畢業(yè)論文 14 Met， Ser， Fhe， Pro， Asp， His 頻率較低；在蛋白質(zhì)與 ATP\AGP 的結(jié)合位點中，氨基酸中 Gly 的頻率較高，氨基酸 Al， Trp， Met， Val， Gln， Glu， Asp 也有出現(xiàn)，但頻率較低，其余氨基酸沒有出現(xiàn)；在蛋白質(zhì)與輔因子的結(jié)合位點中，氨基酸 Ala， Gln 頻率較高，而氨基 酸 The， Phe， Asn， Pro， His， Asp 沒有出現(xiàn)，其 余氨基酸雖有出現(xiàn)但頻率較低；在蛋白質(zhì)與配體的結(jié)合位點中， 氨基酸 Trp， His 頻率較高，而氨基酸 Ala， Ser， Lys， Arg，Phe， Pro， Asp 沒 有出現(xiàn) ,其余氨基酸雖有出現(xiàn)，但頻率較低；在蛋白質(zhì)與金屬結(jié)合位點中，氨基酸 Met， Gly， Gln， Lys 出現(xiàn)的頻率較高，氨基酸 Ala， Thr， Leu， Gly， Asn， Tyr，Asp 出現(xiàn)的頻率較低，其余氨基酸沒有出現(xiàn)；在無序組蛋白的其它結(jié)合位點中， 氨基酸Met， Gly， Cys 出現(xiàn)頻率較高，而氨基酸 Leu， Pro 沒有出現(xiàn)，氨基酸 Ser， Arg， Phe 出現(xiàn)的頻率較低。通該圖，我們可以發(fā)現(xiàn)在無序 組蛋白與其它物質(zhì)相互作用時，結(jié)合位點的各種氨基酸的頻率不同，綜合考慮各種相互作用，氨基酸 Trp， Met， Val， Gly 所占比例較高，而氨基酸 Ser，Phe， His 所占比例較低。這可能由于 DNA 和 RNA 都是核酸，具有相似的核苷酸組成，因此在選擇與其結(jié)合的氨基酸殘基時具有相近的偏好。 由圖中可以看出蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)結(jié)合位點最多， ProteinATP/GTP 的結(jié)合位點最少。 從圖 22可以看出 20中氨基酸在序列中所占百分含量總體趨勢去冗余前后變化不大，各氨基酸含量總趨勢也是不變的?？梢缘玫教幚砬昂吞幚砗笞铋L序列和最短序列的氨基酸個數(shù)相同，處理前的平均氨基酸個數(shù)稍比處理后要短，但基本相同，說明相似度閾大于 30%蛋白質(zhì)序列的氨基酸多數(shù)在平均數(shù)以下 。 固有無序蛋白質(zhì) 數(shù)據(jù)去冗余處理 由于蛋白質(zhì)序列數(shù)據(jù)庫中都含有大量的冗余序列，冗余序列通常不能提供更多的信息，而且不利于數(shù)據(jù)的統(tǒng)計分析，而且它們要占用更多的計算機存儲和處理資源。 課題研究思路和意義 課題以 DisProt[15]數(shù)據(jù)庫中固有無序蛋白質(zhì)為研究對象， 利用 BSDP（ Binding Sites of Disordered Proteins 利用 編程軟件 進行統(tǒng)計得到新的 結(jié)合位點 數(shù)據(jù) 。蛋白質(zhì)與配體相互作用以及蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能之間的關(guān)系是后基因組時代研究的核心內(nèi)容 ， 而蛋白質(zhì)的結(jié)合位點的預(yù)測是這些研究領(lǐng)域的理論基礎(chǔ) ， 同時也是基于結(jié)構(gòu)的藥物設(shè)計中至關(guān)重要的步驟 ， 對計算機輔助藥物設(shè)計和復(fù)合物結(jié)構(gòu)預(yù)測具有重要意義 ， 也是生物信息學(xué)領(lǐng)域一個重要的研究熱點。 固有 無序蛋白質(zhì)的序列 氨基酸（ Amino acid）是構(gòu)成蛋白質(zhì)的基本單位，賦予蛋白質(zhì)特定的分子結(jié)構(gòu)形態(tài)，使它的分子具有生化活性。研究還發(fā)現(xiàn)，真核生物體中含有的固有無序蛋白質(zhì)數(shù)量遠(yuǎn)遠(yuǎn)高于古細(xì)菌和細(xì)菌中的固有無序蛋白 [7,8]，即生物進化的一個重要特點是蛋白質(zhì)中無序區(qū)的含量在增加。 德州學(xué)院 物電學(xué)院 20xx 屆 應(yīng)用物理學(xué)專業(yè) 畢業(yè)論文 1 基于序列特征的固有無序蛋白結(jié)合位點的統(tǒng)計分析 xxx （物理與電子信息學(xué)院 ，山東德州 253023） 摘 要 本文以 Disprot 和 BSDP 數(shù)據(jù)庫中的固有無序蛋白的結(jié)合位點為研究對象，構(gòu)建 9 種結(jié)合位點數(shù)據(jù)集，利用 MATLAB 進行統(tǒng)計結(jié)合位點各種氨基酸的頻率，結(jié)果發(fā)現(xiàn)，蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)相互作用的結(jié)合位點最多，蛋白質(zhì)與 ATP/GTP 相互作用的結(jié)合位點最少，而且 還可以得知 各種類型結(jié)合位點 的 氨基酸 具有明顯的 偏好性。經(jīng)過十多年的研究，人們發(fā)現(xiàn)這類蛋白質(zhì)在生物體內(nèi)普遍存在而且十分豐富 [5,6]，可以位于細(xì)胞的不同部位。按照 Disprot 數(shù)據(jù)庫的功能劃分方法，將此數(shù)據(jù)庫中所有固有無序蛋白質(zhì)分為以下 8 組：分子伴侶、熵鏈、金屬吸附器、位點修飾、分子組 裝、分子識別效應(yīng)器、分子識別抗氧劑和未知功能。 蛋白質(zhì)結(jié)合位點預(yù)測的意義 在后基因組時代 ， 生命科學(xué)的中心任務(wù)是闡明基因組所表達(dá)的真正執(zhí)行生命活動的全部蛋白質(zhì)的表達(dá)規(guī)律和生物功能。 這表明對固有無序蛋白質(zhì)相互作用位點的預(yù)測會更進一步了解固有無序 蛋白質(zhì)的表達(dá)規(guī)律和生物功能 。通過編程分析得到最長的序列有 18534 個氨基酸，最短的序列只有 33 個氨基酸，平均為 489個氨基酸。去冗余后，蛋白質(zhì)共有 549 個序列，最長為 18534 個氨基酸，最短為 33 個氨基酸，平均長度為 525 個氨基酸。從圖 21可以更直觀的看出去冗余前各氨基酸總數(shù)比去冗余之后稍高，這是因為蛋白質(zhì)序列經(jīng)過去冗余后，相似度大于 30%的序列去掉了，因此氨基酸的數(shù)目都有所降低。具體數(shù)據(jù)為固 有無序蛋白中一共有 3575 個結(jié)合位點，其中無序區(qū)中有 1484 個結(jié)合位點；在有序區(qū)中有 2091個結(jié)合位點。 圖 33 固有無序蛋白與 DNA 結(jié)合位點的統(tǒng)計結(jié)果 圖 32 固有無序蛋白與蛋白質(zhì)結(jié)合位點的統(tǒng)計結(jié)果 德州學(xué)院 物電學(xué)院 20xx 屆 應(yīng)用物理學(xué)專業(yè) 畢業(yè)論文 9 固有無序蛋白與 RNA 結(jié)合位點的統(tǒng)計分析 圖 34 為固有無序蛋白與 RNA結(jié)合位點的統(tǒng)計圖 .通過 圖 34 與圖 33 相比我們可以發(fā)現(xiàn)，兩圖氨基酸的頻率有些相近，氨基酸 Trp， Gly 頻率較高，比較受歡迎，氨基酸 Met，Ser， Fhe， Pro， Asp， His 頻率較低，不太受歡迎。 39 固有無序蛋白與其它離子結(jié)合 固有無序蛋白結(jié)合所有位點中各種 氨基酸的統(tǒng)計 圖 310 為所有相互作用類型中固有無序蛋白結(jié)合位點中各種氨基酸的統(tǒng)計結(jié)果。而固有無序蛋白中蛋白質(zhì)與ATP/GTP 相互作用的結(jié)合位點最少。在這次論文的完成過程中是 x 老師不厭其煩的引導(dǎo)我，我從論文選題時的一竅不通到現(xiàn)在 論文的成型都離不開 x 老師的指導(dǎo)與關(guān)心， x 老師對我的指導(dǎo)為我指明了正確的方向，對我的鼓勵使我勇于面對困難，對我的鞭策讓我充滿了前進的動力。 德州學(xué)院 物電學(xué)院 20xx 屆 應(yīng)用物理學(xué)專業(yè) 畢業(yè)論文 18 附錄：氨基酸統(tǒng)計程序 clear clc A=0。 K=0。 I=0。 sum_Aa=0。W39。 T= T+length(strfind(Sequence{k},39。))。E39。 F=F+length(strfind(Sequence{k},39。))。H39。 sum_Aa=sum_Aa+length(Sequence{k})。Z39。 Paa(3,1)=D/sum_Aa。 Paa(11,1)=L/sum_Aa。 Paa(19,1)=Y/sum_Aa。 Q=0。 P=0。 Z=0。))。S39。 Q=Q+length(strfind(Sequence1{k},39。))。G39。 P=P+length(strfind(Sequence1{k},39。))。D39。))。 Paa(1,2)=A/sum_Aa。 Paa(9,2)=G/sum_Aa。 Paa(17,2)=T/sum_Aa。 T= 0。 F=0。 X=0。 for k=1:length(seq_header2) A=A+length(strfind(Sequence2{k},39。))。V39。 K=K+length(strfind(Sequence2{k},39。))。N39。 I=I+length(strfind(Sequence2{k},39。))。 B=B+leng