【正文】 該酶在亞亞類中的流水編號 酶學(xué)委員會縮寫 酶的身份證號碼 —— 編號 EC 酶大類號 .亞類號（底物） .亞亞類號 .序號 2/2/2022 ⑵ 按酶 化學(xué)組成 分類 簡單蛋白酶和結(jié)合蛋白酶 ⑶按酶 結(jié)構(gòu)特點(diǎn) 分類 單體酶，寡聚酶，多酶體系和多功能酶 2/2/2022 1）根據(jù)催化底物命名（蛋白酶；淀粉酶） 2）根據(jù)催化反應(yīng)的性質(zhì)命名（水解酶；轉(zhuǎn)氨酶；裂解酶等） 3）結(jié)合 上述兩個原則 命名（琥珀酸脫氫酶） 4）在這些命名基礎(chǔ)上加上酶的 來源 或 其它特點(diǎn) （胃蛋白酶、胰蛋白酶、堿性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。 習(xí)慣名稱 :谷丙轉(zhuǎn)氨酶 系統(tǒng)名稱 :丙氨酸 :?酮戊二酸 氨基轉(zhuǎn)移 酶 Enzyme Handbook Thoms 催化 水解 反應(yīng) 的酶： 一般可 省去 底物 水 ， 省去 反應(yīng)類型 。 酶促反應(yīng) （ Enzymatic reaction）：酶催化的生物化學(xué)反應(yīng)。 例如： 65?C條件下， 1克結(jié)晶 ?淀粉酶可催化 2噸淀粉水解。 即酶只能催化某一種或某一類化學(xué)反應(yīng)。 O H Lys(Arg)CNCα CO H R 族 (group)專一性 ：對鍵兩端的基團(tuán)要求的程度不同，只對其中一個基團(tuán)要求嚴(yán)格。 A .旋光異構(gòu)專一性 Ⅱ. 立體化學(xué)（異構(gòu)）專一性 Stereochemical Specificity， stereospecificity B .幾何異構(gòu)專一性 淀粉酶 只能選擇性水解 D－葡萄糖形成的 1， 4－糖苷鍵； L氨基酸氧化酶只能催化 L氨基酸氧化；乳酸脫氫酶只對 L乳酸專一。 2/2/2022 ５）酶活力可調(diào)節(jié)控制 ① 酶和代謝物的區(qū)域化分布 ②酶活性的調(diào)節(jié)： 6） 某些酶催化活力與輔酶、輔基及金屬離子有關(guān)。 2/2/2022 ⑴ 單純酶（ simple enzyme)： 氨基酸。 決定酶催化的催化性。 不容易被透析或超濾法除去，如黃素和生物素等輔基 輔酶 (coenzyme):與酶蛋白非共價鍵 疏松 結(jié)合。 多酶體系。 丙酮酸脫氫酶系（ ）： 包括 丙酮酸脫氫酶（ EⅠ ）、 硫辛酰轉(zhuǎn)乙酰酶（ EⅡ ） 二氫硫辛酰脫氫酶（ EⅢ ）。 催化部位 ：催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物 包括 : — COOH、 — NH — OH、 — SH和咪唑基等，輔助因子 參與 酶活性中心。 ⒈ 酶促反應(yīng)的 能力學(xué) 基礎(chǔ) 三 .酶的催化作用機(jī)制 (1)化學(xué)反應(yīng)速率的依賴因素： ① 分子間碰撞頻率 ② 有 效碰撞分子的百分?jǐn)?shù) (2)促使化學(xué)反應(yīng)進(jìn)行的途徑 ① 加熱或光照，為反應(yīng)體系提供能量。 2/2/2022 1890， Fischer，酶的活性中心結(jié)構(gòu)與底物的結(jié)構(gòu)互相吻合，緊密結(jié)合成中間絡(luò)合物。 誘導(dǎo)契合假說（ inducedfit hypothesis） 2/2/2022 A B 1)趨近 定向 效應(yīng) 酶將 2個底物拉近，以準(zhǔn)確的方向碰撞。 2/2/2022 3)酸 堿催化 廣義酸堿催化， Bronsted的酸堿定義。 影響酸堿催化反應(yīng)速度 因素 ： ① 酸或堿 強(qiáng)度 （ pK）； ② 質(zhì)子傳遞 速度 。 ?親電催化：是由親電試劑 (具有接受電子對的原子 )引起的催化反應(yīng) ,是親核催化的反過程。 實(shí)際上也是酸堿催化。 氧陰離子洞， 氧陰離子 與 Ser195， Gly193酰胺 H形成 氫鍵 使 轉(zhuǎn)換態(tài) 穩(wěn)定。 2/2/2022 2/2/2022 ⑤ His57作為 酸 催化劑 為Ser195羥基 O提供 質(zhì)子 ，四面體中間物 鍵斷裂，生成 羧酸化合物 。 初速度 2/2/2022 影響 酶促反應(yīng)速度 的 因素 ： ? 底物濃度 [S] ? 酶濃度 [E] ? 反應(yīng)溫度 ? pH 值 ? 激活劑 ? 抑制劑 2/2/2022 一 .底物濃度 對酶促反應(yīng)速度的影響 當(dāng) [S]很低時， [S]?與 v?成比例 一級反應(yīng) 當(dāng) [S]較高時， [S]?與 v?不成比例 混合級反應(yīng) 當(dāng) [S]很高時， [S]?， v不變 零級反應(yīng) Vm v 0 1 2 3 4 5 6 7 8 [S] 1 .矩形雙曲線 2/2/2022 底物飽和現(xiàn)象： 底物濃度較高時 ， 反應(yīng)速度 不 再隨 底物濃度 增加 而 增加 ， 達(dá)到最大反應(yīng)速度。 有多余酶與底物結(jié)合，隨底物濃度增加， 中間產(chǎn)物 濃度不斷增高。 4)從 km的大小，推測正確測定酶活力時所需的底物濃度 2/2/2022 5)km推斷某一代謝物在體內(nèi)可能的代謝途徑。 v= k2[E][S] Km + [S] =k2[E] 在有 足夠底物 和其他條件不變的情況下： v = k [E] —— 反應(yīng)速度與酶濃度成正比 v [E] o 2/2/2022 三 .溫度 對酶促反應(yīng)速度的影響 溫度對唾液淀粉酶活性的影響 0 10 20 30 40 50 60 ℃ 產(chǎn) 物 麥 芽 糖 的 毫 克 數(shù) 酶的最適溫度 : 酶活性最高時的溫度 , 也即酶的催化效率最高 , 酶促反應(yīng)速度最大時的溫度。 B: 葡萄糖 6磷酸酶 2 8 10 pH 酶 的 活 性 A B pH v 最適 pH（ optimum pH） pH：表現(xiàn)出酶最大活性的 pH值。 最適溫度，最適 pH不是酶的特征常數(shù)，會受到酶的濃度、底物以及緩沖液的種類等因素的影響。 抑制劑 （ I） ： 降低酶活性而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)。 [E] v 無 I 不可逆抑制劑 [E] v [I ]→ 2/2/2022 例 1： 巰基酶 的抑制 SH S E + Hg2+ → E Hg + 2H+ SH S SH Cl S E + AsCH=CHCl E AsCH=CHCl + 2HCl SH Cl S 路易士氣 2/2/2022 S E Hg + S COONa CHSH CHSH COONa SH E + Hg SH COONa CHS CHS COONa 二巰基丁二酸鈉 解毒方法： 2/2/2022 有機(jī)磷化合物 羥基酶 磷?；?酶 (失活 ) RO O RO O RO X RO O— E P + E— OH P + HX 例 2： 羥基酶 的抑制 羥基酶 : 絲氨酸側(cè)鏈 羥基 為必需基團(tuán)。 2） 競爭性抑制的 底物濃度 曲線 2/2/2022 ?競爭性抑制的動力學(xué)方程 : v= Vmax[S] Km(1+[I]/Ki)+[S] 1v = Km Vmax (1+ ) + [I]Ki 1 [S] 1 Vmax ?競爭性抑制的 特征曲線 ： ? [ I ] 正常 1v 1 [S] 1 Vmax [I] Ki 1 Km(1+ ) 1 Km ki = [E][I]/[EI] 2/2/2022 競爭性抑制的特點(diǎn)： ① I與 S分子結(jié)構(gòu)相似； ②抑制劑和底物競爭酶的活性中心結(jié)合部位 ③ Vmax 不變，表觀 Km增大； ④抑制程度取決于 I與 E的親和力 ，以及 [I]和 [S]的相對濃度比例。 例： Ag 1+、 Cu 2+、 Hg 2+和 Pb 2+對酶的抑制 質(zhì)子化的叔胺（ R3NH+）對乙酰酯酶的抑制 小結(jié) 2/2/2022 1） 概念 抑制劑（ I）僅與酶 — 底物中間復(fù)合物（ ES）結(jié)合而抑制酶