金屬銅離子與蛋白(1)(已修改)
2025-05-26 22:38 本頁面
【正文】 金屬銅離子與蛋白質(zhì) 內(nèi)容： ?研究的目的及意義 ?銅與血清白蛋白 ?銅與血紅蛋白 ?銅蛋白和銅酶 研究目的及意義 ? 在真核生物體內(nèi)，銅元素參與體內(nèi)的許多生化反應(yīng)，如作為電子傳遞鏈中的供體或受體；參與細胞內(nèi)的呼吸；維持鐵的代謝平衡；用于色素、神經(jīng)遞質(zhì)的合成；作為氧化還原酶參與體內(nèi)的抗氧化過程。 ? 但體內(nèi)銅離子濃度過高時會產(chǎn)生毒性，改變細胞內(nèi)的氧化還原狀態(tài)；與某些氨基酸殘基的側(cè)鏈發(fā)生非特異反應(yīng)，導致蛋白質(zhì)的錯誤折疊；與其它物質(zhì)競爭酶的活性中心，干擾酶的正常功能；產(chǎn)生活性氧損害機體的 DNA、蛋白質(zhì)和脂類物質(zhì) 。 ? 所以，研究銅離子與生物分子的作用有重要意義。 銅與血清白蛋白 ? 血清白蛋白是血漿中最豐富的蛋白質(zhì) ,它可以與許多內(nèi)源性或外源性化合物結(jié)合 ,在生命體內(nèi)起著重要的儲存和輸運作用。 ? 血清白蛋白是由肝臟合成的一種簡單蛋白質(zhì)，僅由氨基酸組成，沒有修飾基團和其他附屬物。常以 BSA( bovine serum albumin, 牛血清白蛋白 ) 和HSA( human serum albumin, 人血清白蛋白 )為研究對象。 ? 人血清白蛋白主要應(yīng)用于臨床、新陳代謝和遺傳方面的研究，而牛血清白蛋白常常作為蛋白模型進行體外研究，如用于細胞培養(yǎng)，抗體載體等。 ? BSA分子由 583個氨基酸殘基組成。而 HSA比BSA多 2個氨基酸，即 585個氨基酸殘基組成。兩者的差異在于 BSA缺失 HSA氨基酸序列 116位和 585位的殘基。 熒光光譜法 ? 由于血清白蛋白含有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸殘基 ,從而能發(fā)出熒光。在這些基團中 Trp起主要作用 ,Tyr次之 ,Phe很弱可忽略，所以，一般認為蛋白質(zhì)的熒光主要來自色氨酸的貢獻。 ? 當金屬離子與血清白蛋白結(jié)合后 ,可引起蛋白質(zhì)或少數(shù)金屬離子 (稀土離子 )熒光的改變 ,由此可進行定性、定量研究蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化。 ? 常用熒光猝滅法測定金屬離子與蛋白質(zhì)的結(jié)合數(shù)和結(jié)合常數(shù) ,用共振能量轉(zhuǎn)移法測定金屬離子與蛋白質(zhì)分子中色氨酸殘基之間的距離。 ? 熒光淬滅可以分為 靜態(tài)淬滅 和 動態(tài)淬滅 。能降低熒光體發(fā)光強度的分子稱為猝滅劑?；鶓B(tài)熒光分子與猝滅劑之間通過弱的結(jié)合生成復合物 ,且該復合物使熒光完全猝滅的現(xiàn)象稱為靜態(tài)猝滅。而激發(fā)態(tài)熒光分子與猝滅劑碰撞使其熒光猝滅則稱為動態(tài)猝滅。 圖 :Cu2+對 BSA溶液熒光發(fā)射光譜的影響 ? 研究發(fā)現(xiàn) C
環(huán)評公示相關(guān)推薦
鄂ICP備17016276號-1