生物化學合工大第二章蛋白質(zhì)化學-文庫吧
2025-01-01 11:52 本頁面
【正文】 裂縫常為酶的活性部位，也是反應物的出入口。 三、蛋白質(zhì)的結構域 α+β結構域 乳酸脫氫酶結構域 1 α /β結構域 丙酮酸激酶結構域 4 3P甘油醛脫氫酶結構域 2 木瓜蛋白酶結構域 1 木瓜蛋白酶結構域 2 無規(guī)則卷曲 + α 螺旋結構域 無規(guī)則卷曲 +β回折結構域 三級結構 （ tertiary structure） ：指的是多肽鏈在二級結構 、 超二級結構和結構域的基礎上 ， 主鏈構象和側(cè)鏈構象相互作用 ， 進一步盤曲折疊形成 球狀分子結構 。 四、蛋白質(zhì)的三級結構 （一）三級結構的概念 （ 二 ） 球狀蛋白的三級的結構特征 含有多種二級結構單元。 分子表面往往有一個內(nèi)陷的空隙，它常常是蛋白質(zhì)的活性中心。 大多數(shù)非極性側(cè)鏈埋在分子內(nèi)部，形成 疏水核 ；而極性側(cè)鏈在分子表面，形成 親水面 。 蛋白質(zhì)的三級結構具有明顯的折疊層次。 分子呈現(xiàn)球狀或橢圓狀。 （ 三 ） 維持三級結構的作用力 二硫鍵 —— 共價鍵 疏水作用 非共價鍵（次級鍵） 氫鍵 離子鍵 范德華力 四級結構（ quaternary structure） ：由兩條或兩條以上具有三級結構的多肽鏈聚合而成、有特定三維結構的蛋白質(zhì)構象。每條多肽鏈又稱為 亞基 (subunit) 。 五、蛋白質(zhì)的四級結構 例如，血紅蛋白的四級結構 （一）四級結構的概念 （ 二 ） 蛋白質(zhì)四級結構的特點 ? 1） 有多個亞基 ? 2） 穩(wěn)定性主要靠亞基間的 疏水作用 維持 ? 3） 亞基單獨存在時無生物活性或活性很小 ， 只有通過亞基相互聚合成四級結構后 ， 蛋 白質(zhì)才具有完整的生物活性 。 ? 4） 亞基見具有 協(xié)同性 和 別構效應 。 蛋白質(zhì)的空間結構 二級結構 超二級結構 結構域 三級結構 四級結構 六、蛋白質(zhì)三維結構與功能的關系 （一）肌紅蛋白與血紅蛋白的結構 Hb與 Mb一樣能可逆地與 O2結合 ， Hb與 O2結合后稱為 氧合 Hb。 氧合 Hb占總 Hb的百分數(shù)（ 稱 百分飽和度 ） 隨 O2濃度變化而改變 。 （二）血紅蛋白的構象變化與結合氧 肌紅蛋白 (Mb)和血紅蛋白 (Hb)的氧解離曲線 1. 協(xié)同效應 (cooperativity) 一個寡聚體蛋白質(zhì)的一個亞基與其配體結合后，能影響此寡聚體中另一個亞基與配體結合能力的現(xiàn)象，稱為 協(xié)同效應 。 如果是促進作用則稱為 正協(xié)同效應 (positive cooperativity) 如果是抑制作用則稱為 負協(xié)同效應 (negative cooperativity) O2 血紅素與氧結合后 ， 鐵原子半徑變小 ， 就能進入卟啉環(huán)的小孔中 ， 繼而引起肽鏈位置的變動 。 變構效應 (allosteric effect) 蛋白質(zhì)空間結構的改變伴隨其功能的變化 ， 稱為 變構效應 。 2. 波爾效應（ Bohr） 1904年， Christian Bohr發(fā)現(xiàn)： 增加 CO2濃度、降低 pH能顯著降低血紅蛋白與O2的結合。 生理意義：波爾效應使血紅蛋白運輸 O2的效率提高。 ? 2， 3— 二磷酸甘油酸（ BPG）通過與血紅蛋白的兩個 β亞基形成鹽鍵穩(wěn)定了血紅蛋白的脫氧態(tài)構象，因而降低了血紅蛋白的氧親合力。 3. BPG的別構效應 （三）蛋白質(zhì)構象改變與疾病 蛋白質(zhì)構象疾病 ：若蛋白質(zhì)的折疊發(fā)生錯誤 ， 盡管其一級結構不變 ， 但蛋白質(zhì)的構象發(fā)生改變 ， 仍可影響其功能 ， 嚴重時可導致疾病發(fā)生 。 蛋白質(zhì)構象改變導致疾病的機理 ：有些蛋白質(zhì)錯誤折疊后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉樣纖維沉淀，產(chǎn)生毒性而致病，表現(xiàn)為蛋白質(zhì)淀粉樣纖維沉淀的病理改變。 這類疾病包括 ：人紋狀體脊髓變性病、老年癡呆癥、亨停頓舞蹈病、瘋牛病等。 瘋牛病中的蛋白質(zhì)構象改變 瘋牛病是由朊病毒蛋白 (prion protein, PrP)引起的一組人和動物神經(jīng)退行性病變。 正常的 PrP富含 α螺旋，稱為 PrPc。 PrPc在某種未知蛋白質(zhì)的作用下可轉(zhuǎn)變成全為 β折疊的 PrPsc，從而致病。 PrPc α螺旋 PrPsc β折疊 正常 瘋牛病 第七節(jié) 蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)與分離純化 一、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì) （一）蛋白質(zhì)的兩性電離 蛋白質(zhì)分子除兩端的氨基和羧基可解離外 ， 氨基酸殘基側(cè)鏈中某些基團 ， 在一定的溶液 pH條件下都可解離成帶負電荷或正電荷的基團 。 * 蛋白質(zhì)的等電點 ( isoelectric point, pI) 當?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一 pH時，蛋白質(zhì)解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的 pH稱為 蛋白質(zhì)的等電點。 在等電點時蛋白質(zhì)的溶解度最小，在電場中不移動。 蛋白質(zhì)的 等離子點 （ 特征常數(shù) ） ： 指在純水中 （ 即沒有其它鹽類存在 ） 蛋白質(zhì)的正離子數(shù)等于負離子數(shù)的 pH值 。 因蛋白質(zhì)的等電點不是一成不變的 ， 它隨溶劑性質(zhì) 、 離子強變等因素而改變 。 二、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì) 由于蛋白質(zhì)分子量很大 ， 在水溶液中形成 1100nm的顆粒 ， 因而具有膠體溶液的特征 （ 布郎運動 、 丁道爾現(xiàn)象 、 不能透過半透膜
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