酶蛋白的穩(wěn)定性和穩(wěn)定化-預覽頁
【正文】 ” 結(jié)構(gòu)被破壞，這部分水進入自由水中，使水分子熵增加。極性的水分子通過布朗運動與蛋白質(zhì)的疏水鍵接觸會導致蛋白質(zhì)不穩(wěn)定。酶蛋白中二硫鍵的形成，能顯著增加酶蛋白的穩(wěn)定性。 酶蛋白分子中的 鹽橋?qū)ζ浣Y(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性具有很顯著的作用 。 ? 研究酶蛋白的穩(wěn)定性不僅對齊基礎(chǔ)理論的研究具有重要意義，對提高其操作和貯存穩(wěn)定性，擴大酶的使用范圍具有重大的實用價值。酶特定的空間結(jié)構(gòu)決定其生物活性，因此穩(wěn)定化的結(jié)果就是保持其空間結(jié)構(gòu)。原因是脂分子等結(jié)合到疏水簇上，屏蔽了酶蛋白表面的疏水區(qū)域，防止疏水簇與溶劑的接觸。 酶蛋白的分子內(nèi)交聯(lián)可提高其在溶液中的穩(wěn)定性。 酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)中有孔隙，通常這些孔隙被水分子所充滿。水分子彼此之間形成氫鍵，而且只是很脆弱地結(jié)合在封閉結(jié)構(gòu)內(nèi)的基團
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