酶組成、結(jié)構(gòu)和作用機(jī)制-預(yù)覽頁
【正文】 破碎，也不用去核酸，容易獲得高產(chǎn)。 革蘭氏陰性菌 有 4種不同位置的分泌型酶： 分泌蛋白結(jié)合在內(nèi)膜外表面、分布在周質(zhì)中、結(jié)合在外膜上、分泌到培養(yǎng)基中。 關(guān)于胞外酶分泌機(jī)制現(xiàn)在有一種 信號(hào)肽假說。如： RNA甲基轉(zhuǎn) 移酶、乳酸脫氫酶等； 線粒體： 主要集中了參與三羧酸循環(huán)、脂肪酸氧化、呼吸 鏈、氧化磷酸化等 與能量代謝有關(guān) 的酶和酶系。 核酶的發(fā)現(xiàn)不僅表明酶不一定都是蛋白質(zhì)，還促進(jìn)了有關(guān)生命起源、生物進(jìn)化等問題的進(jìn)一步探討。 （二）酶的組成 酶 單純酶 結(jié)合酶 （全酶） = 酶蛋白 + 輔因子 輔因子 輔酶 與酶蛋白結(jié)合得比較松的小分子有機(jī)物。 輔因子通常是作為電子、原子或某些化學(xué)基團(tuán)的載體。 (multienzyme system)： 幾個(gè)酶鑲嵌而成的復(fù)合物。這些與酶活力直接相關(guān)的區(qū)域稱為酶的 活性部位 (active site)或活性中心 (active center)。 （ 3）酶的活性部位并不是和底物的形狀正好互補(bǔ)的，而是在酶和底物結(jié)合的過程中，底物分子或酶分子，有時(shí)是兩者的構(gòu)象同時(shí)發(fā)生了一定的變化后才互補(bǔ)的，這時(shí)催化基團(tuán)的位置也正好在所催化底物鍵的斷裂和即將生成鍵的適當(dāng)位置。 ? 結(jié)合部位 Binding site ? 酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱為結(jié)合部位。 催化部位 catalytic site ? 酶分子中存在著一些可以與其他分子發(fā)生某種程度的結(jié)合的部位，從而引起酶分子空間構(gòu)象的變化，對(duì)酶起激活或抑制作用。 結(jié)合基團(tuán)：與底物結(jié)合的必需基團(tuán) 活性中心中有的必需基團(tuán)可 同時(shí)具有這兩方面的功能。由于 ES的形成速度很快，且很不穩(wěn)定，一般不易得到 ES復(fù)合物存在的直接證據(jù)。 活性部位通常在酶的表面空隙或裂縫處，形成促進(jìn)底物結(jié)合的優(yōu)越的非極性環(huán)境。這時(shí)游離的酶與另一分子底物結(jié)合，開始它的又一次循環(huán)。 例如，葡萄糖與己糖激酶的結(jié)合，當(dāng)葡萄糖剛剛與酶結(jié)合后，即誘導(dǎo)酶的結(jié)構(gòu)產(chǎn)生一種構(gòu)象變化，使活化部位與底物葡萄糖形成互補(bǔ)關(guān)系。只有這種情況下，不對(duì)稱催化作用才能實(shí)現(xiàn)。 根據(jù)兩種方法的研究結(jié)果，據(jù)現(xiàn)在所知，酶的催化作用可能來自 5個(gè)方面，即 廣義的酸堿催化、共價(jià)催化、鄰近效應(yīng)及定向效應(yīng)、變形或張力以及活性中心為疏水區(qū)域 。 酸堿催化劑是催化有機(jī)反應(yīng)中普遍、有效的催化劑。它可在酶的催化反應(yīng)中發(fā)揮重要作用；二是咪唑基供給質(zhì)子或接受質(zhì)子的速度十分迅速，而且兩者的速度幾乎相等，因此咪唑基是酶的催化反應(yīng)中最有效、最活潑的一個(gè)功能基團(tuán)。在復(fù)合中間物中乙?；c酶的結(jié)合為共價(jià)形式。 親核催化劑之所以能發(fā)揮催化作用是 由于它能供給底物一對(duì)電子。它們類似 親核試劑 與 親電試劑。其電子移動(dòng)的方向則以從 δ +至 δ 的彎曲箭頭線表示，如下式： ? 親電催化劑正好與親核催化劑相反， 之所以能發(fā)揮催化作用是 由于它能 從底物移去 一對(duì)電子。反之亦然。因?yàn)?定向效應(yīng) ，分子內(nèi)反應(yīng)比分子間反應(yīng)快；分子間反應(yīng)時(shí)，基團(tuán)相距較近比較遠(yuǎn)快。 有人認(rèn)為，這種加速效應(yīng)可能使反應(yīng)增加 108 倍。要使鄰近效應(yīng)達(dá)到提高反應(yīng)速度的效果，必須是既靠近又定向，即酶與底物的結(jié)合達(dá)到最有利于形成轉(zhuǎn)變態(tài)，使反應(yīng)加速 (圖 13)。此處常為非極性或疏水性的氨基酸殘基。其大小可用在一定條件下，它所催化的某一化學(xué)反應(yīng)的反應(yīng)初速度（ reaction rate）來表示。 （ 2）確定反應(yīng)條件。 (25?C,最適底物濃度和最適 pH） 1IU=1?mol/min 1972年，提出新的酶活力國際單位：最適條件下，每秒鐘能催化 1mol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量，定為 1Kat=1mol/s 所以： 1Kat=60X106 IU 習(xí)慣用法：每小時(shí)催化 1克底物所需的酶量。 酶的轉(zhuǎn)換數(shù)與催化周期 ? 酶的轉(zhuǎn)換數(shù) Kp， 又稱為摩爾催化活性。指酶進(jìn)行一次催化所需時(shí)間。 第七節(jié)、酶工程發(fā)展概況 19世紀(jì)：起始 20世紀(jì) 50年代：微生物發(fā)酵產(chǎn)酶，大規(guī)模的酶工業(yè)化生產(chǎn)建立 60年代：操縱子學(xué)說提高酶產(chǎn)量； 70年代：酶固定化，微生物細(xì)胞固定化； 80年代：動(dòng)植物細(xì)胞培養(yǎng)產(chǎn)酶，動(dòng)植物細(xì)胞固定化；酶 分子化學(xué)修飾；有機(jī)介質(zhì)中酶的催化 近年來，抗體酶，人工酶和模擬酶研究酶的非水相
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