【正文】 在一定條件下所催化的某一化學(xué)反應(yīng)的反應(yīng)速率來表示；酶的比活力代表酶的純度，根據(jù)國際酶學(xué)委員會(huì)的規(guī)定比活力用每mg蛋白質(zhì)所含的酶活力單位數(shù)表示。底物濃度太低時(shí)，5%以下的底物濃度變化實(shí)驗(yàn)上不易測準(zhǔn)，所以在測定酶的活力時(shí)，往往使第五濃度足夠大，這樣整個(gè)酶反應(yīng)對(duì)底物來說是零級(jí)反應(yīng)，而對(duì)酶來說卻是以及反應(yīng)，這樣測得的速率就比較可靠地反映酶的含量。酶RNA的發(fā)現(xiàn)，提出了生物大分子和生命起源的新概念，無疑促進(jìn)對(duì)生物進(jìn)化和生命起源的研究。（3） 活化能：在一定溫度下1mol底物全部進(jìn)入活化狀態(tài)所需要的自由能（kj/mol）（4） 酶的轉(zhuǎn)化數(shù)：在一定條件下每秒鐘每個(gè)酶分子轉(zhuǎn)換底物的分子數(shù)。（8） 誘導(dǎo)契合說：1958年Koshland提出，當(dāng)酶分子與底物分子接近時(shí)，酶蛋白受底物分子誘導(dǎo)，其構(gòu)想發(fā)生有利于底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎(chǔ)上互補(bǔ)契合進(jìn)行反應(yīng)。， AgNO3，求該酶的最低相對(duì)分子質(zhì)量。（1106/92103106）=，其轉(zhuǎn)換數(shù)為6104min1，試計(jì)算該酶在細(xì)胞內(nèi) 濃度（假設(shè)新鮮組織含水80%，并且全部在細(xì)胞內(nèi)）。它的一個(gè)活力單位規(guī)定為：在標(biāo)準(zhǔn)測定條件下，37℃、15min內(nèi)水解10μmol焦磷酸所需要的酶量。mol）酶活性中心]解：（1）280010/151/（60106）1=105 mol （2）1103/1201036=5108 mol （3）105247。[400U/mg蛋白質(zhì)]（3）1g酶制劑的總蛋白含量及總活力。=400U/mg （3）247。計(jì)算每g酶制劑所含淀粉酶活力單位數(shù)？[3000U]（淀粉酶活力單位定義：在最適條件下每小時(shí)分解1g淀粉的酶量稱為1個(gè)活力單位）解：60247。（200/10）=9第九章 酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)習(xí)題%時(shí)，在Km和[S]之間有何關(guān)系？[Km=[S]]解：根據(jù)米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])得：=Vmax[S]/(Km+[S])Km=[S]102 mol/L，當(dāng)?shù)孜镞^氧化氫濃度為100mol/L時(shí)，求在此濃度下，過氧化氫酶被底物所飽和的百分?jǐn)?shù)。106/ (Km+106)……① 60=Vmax請(qǐng)利用“EadieHofstee”方程式，用圖解法求出Km值及Vmax值。[無抑制劑時(shí)Km=105 molL1，Vmax=50μmolL1min1，有抑制劑時(shí)：Km=105 molL1，Vmax=50μmolL1min1]（2）EI復(fù)合物的解理常數(shù)Ki。（1）Km；（2）Vmax；（3）kcat/Km；(4)轉(zhuǎn)換數(shù)。[ES]？胰凝乳蛋白酶的轉(zhuǎn)換數(shù)100s1，DNA聚合酶是15s1。（4） 在飽和底物水平下，兩種酶的反應(yīng)速率。xKm/((x+1)Km)=x/(x+1)由①②③得：Ki=2104/（4由①②③得：[I]=4KmKi/KˊmKi+3[S][Ki]/Kˊm加入抑制劑時(shí)，Km=Kˊm ∴[I]= 104mol/L。對(duì)甲苯磺酰L賴氨酰氯甲酮（TLCK）和胰蛋白酶活性部位必需集團(tuán)His57共價(jià)結(jié)合，引起不可逆失活。過渡態(tài)底物類似物是化學(xué)結(jié)構(gòu)類似過渡態(tài)底物（底物和酶結(jié)合成中間復(fù)合物后被活化的過渡形式）的抑制劑，屬于競爭性抑制劑，如嘌呤腺苷水合形成是小牛脫氨酶反應(yīng)過渡類似物。 A的活性部位如何確定？答：用化學(xué)修飾法研究Rnase A活性的必須氨基酸殘基。2，4二硝基氨苯可選擇地同酶LysεNH2反應(yīng)，酶引起失活。在這一過程中包括兩種效應(yīng)、鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)。3. 酸堿催化：通過瞬時(shí)的向反應(yīng)物提供質(zhì)子或從反應(yīng)物接受質(zhì)子以穩(wěn)定過渡態(tài)，加速反應(yīng)的一類催化機(jī)制。金屬離子通過水的離子化促進(jìn)親核催化。、羧肽酶A、胃蛋白酶和胰凝乳蛋白酶：（1）哪一種酶的催化活性需要金屬離子？（2）哪種酶只含一條多肽鏈？（3）哪種酶被DFP迅速地失活？（4）哪種酶是由酶原激活成的？答：（1）羧肽酶A；（2）溶菌酶；（3）胰凝乳蛋白酶；（4）羧肽酶A、胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。（2）你認(rèn)為怎樣可以檢驗(yàn)它的專一性？（3）能被胰蛋白酶的這個(gè)親和標(biāo)記試劑失去活性的還有哪個(gè)絲氨酸蛋白酶？、胰蛋白酶和彈性蛋白酶作為催化劑有哪些相似之處？有哪些不同之處？在酶的分子結(jié)構(gòu)上是哪些因素引起這些差異？答：相似之處：①執(zhí)行相同的反應(yīng)——裂解肽鍵；②其結(jié)構(gòu)和作用機(jī)制很相似；③103，并且具有相似的順序和三級(jí)結(jié)構(gòu)；④3個(gè)極性殘基——His5Asp102和Ser195在活性部位形成催化三聯(lián)體。在圖1071B種[Asp]維持在低水平（圖1071A種箭頭所指處）不變，并加入一系列含量遞增的琥珀酸。？，下面哪個(gè)是其重要的機(jī)制：（1）結(jié)構(gòu)重排將必需氨基酸殘基靠近敏感鍵。，按照提出的催化機(jī)制，從右邊選擇出它們適當(dāng)?shù)倪^渡態(tài)或化學(xué)本質(zhì)。——（）（4） 在C亞基中含有一個(gè)假底物順序。
答：水溶性維生素包括維生素B族、硫辛酸和維生素C。
維生素B1在生物體內(nèi)常以硫胺素焦磷酸（TPP）的輔酶形式存在，與糖代謝密切，可抑制膽堿脂酶活性。
維生素B6包括3中物質(zhì)：吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺；在體內(nèi)以磷酸脂形式存在。四氫葉酸是葉酸的活性輔酶形式。
解：略
：[化學(xué)方程式略]
解：該反應(yīng)適宜的輔酶可為5ˊ脫氧腺苷鈷胺素，重排機(jī)制：Co碳鍵裂解，鈷還原成Co2+狀態(tài)，產(chǎn)生一個(gè)CH2基，從底物吸取氫原子形成5ˊ脫氧腺苷，并脫離底物上的基團(tuán)（未成電子對(duì)），該中間物重排，CH2從一個(gè)碳原子移動(dòng)到另一個(gè)碳原子，隨后氫原子從5ˊ脫氧腺苷是甲基轉(zhuǎn)移，5ˊ脫氧腺苷鈷胺素重生。
腐敗是什么引起的？
你如何解釋觀察到的蛋清存在下防止蛋黃腐?。?br />答：與生物素有關(guān)。1，25二羥維生素D3的主要耙細(xì)胞是小腸粘膜、骨骼和腎小管，腎損傷將影響1，25二羥維生素D3的作用，故會(huì)引起脫礦物質(zhì)作用。對(duì)于這一觀察你能提供營養(yǎng)上的解釋嗎？
（THF）都以何種形式傳遞一碳單位？
答：四氫葉酸（THF）傳遞一碳單位的形式有：N5甲基THF、N5，N10亞甲基THF、N5甲?；鵗HF、N10甲?；鵗HF、N5亞胺甲基THF、N5，N5次甲基THF。Levene對(duì)核酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)以及核酸中糖的鑒定作出了重要貢獻(xiàn)，但是他的“四核苷酸假說”認(rèn)為核苷酸中含等量4種核苷酸，這4種核苷酸組成結(jié)構(gòu)單位，核酸是由四核苷酸單位聚合而成。數(shù)理學(xué)科的滲入不僅帶來了新的理論和思想方法，而且引入了許多新的技術(shù)和實(shí)驗(yàn)方法。
？為什么說它的興起導(dǎo)致了分子生物學(xué)的第二次革命？
答：DNA重組技術(shù)——在細(xì)胞體外將兩個(gè)DNA片段連接成一個(gè)DNA分子的技術(shù)。
6．為什么說生命科學(xué)已進(jìn)入后基因時(shí)代？它的意思是什么？
答：由于技術(shù)上的突破，“人類基因組計(jì)劃”進(jìn)度一再提前，全序列的測定現(xiàn)已進(jìn)入后基因組時(shí)代。
？
答：用35S和32P標(biāo)記的噬菌體T2感染大腸桿菌，結(jié)果發(fā)現(xiàn)只有32P標(biāo)記的DNA進(jìn)入大腸桿菌細(xì)胞內(nèi)，而35S標(biāo)記的蛋白質(zhì)仍留在細(xì)胞外，由此證明：噬菌體DNA攜帶了噬菌體的全部遺傳信息，DNA是遺傳物質(zhì)。第十三章 核酸的結(jié)構(gòu)習(xí)題、大分子結(jié)構(gòu)上和生物學(xué)功能上的特點(diǎn)。二級(jí)結(jié)構(gòu)：DNA是雙鏈分子，2條鏈之間通過氫鍵和堿基完全配對(duì)（AT，GC）形成雙螺旋的二級(jí)結(jié)構(gòu)，一般是右手螺旋，也有左手螺旋。真核生物的mRNA都是單順反子，5ˊ端有帽子（cap）結(jié)構(gòu)，然后依次是5ˊ非編碼區(qū)、編碼區(qū)、3ˊ非編碼區(qū)、3ˊ端為聚腺苷酸（poly(A)）尾巴，其分子內(nèi)有時(shí)還有極少甲基化的堿基。兩條鏈配對(duì)偏向一側(cè)，形成一條大購和一條小溝。（5）堿基在一條鏈上的排列順序不受任何限制。答：（1）WatsonCrick模型認(rèn)為每一螺周含有10個(gè)堿基對(duì)，所以兩個(gè)核苷酸之間夾角是36176。分子大小的各參數(shù)也隨序列不同而有變動(dòng)。60176。糖環(huán)折疊C3’內(nèi)式C2’內(nèi)式嘧啶C2’內(nèi)式，嘌呤C3’內(nèi)式糖苷鍵構(gòu)象反式反式嘧啶反式，嘌呤順式大溝很狹、很深很寬、較深平坦小溝很寬、淺狹、深較狹、很深(1)注：ZDNA的嘌呤河嘧啶核苷酸交替出現(xiàn)順反式，故以二個(gè)核苷酸為單位，轉(zhuǎn)角為60176。由于這種結(jié)構(gòu)形成分子內(nèi)三螺旋時(shí)23。109km=100倍。1176。ADNA、BDNA、ZDNA的主要特點(diǎn)：A型B型Z型外形粗短適中細(xì)長螺旋方向右手右手左手螺旋直徑堿基軸升堿基夾角176。至42176。解釋生命活動(dòng)：雙螺旋DNA是儲(chǔ)存遺傳信息的分子，通過半保留復(fù)制，儲(chǔ)存遺傳信息，通過轉(zhuǎn)錄和翻譯表達(dá)出生命活動(dòng)所需信息（蛋白質(zhì)和酶）。沿中心軸每旋轉(zhuǎn)一周有10個(gè)核苷酸，每一轉(zhuǎn)的高度（即螺距）。（2）嘌呤與嘧啶位于雙螺旋的內(nèi)側(cè)，磷酸與核糖在外側(cè)，彼此通過3’,5’磷酸二酯鍵相連接，形成DNA分子的骨架，堿基平面與縱軸垂直，糖環(huán)平面則與縱軸平行。？？答：原核生物以操縱子為轉(zhuǎn)錄單位，產(chǎn)生順反子mRNA，即一條mRNA鏈上有多個(gè)編碼區(qū)，5ˊ端和3ˊ端各有一段非翻譯區(qū)（UTR）。另外在DNA分子中A=T，G=C,而在RNA分子中A≠U，G≠C。？它的核心作用是什么？答：RNA有5類功能：①控制蛋白質(zhì)合成；②作用于RNA轉(zhuǎn)錄后加工與修飾；③基因表達(dá)與細(xì)胞功能的調(diào)節(jié)；④生物催化與其他細(xì)胞持家功能；⑤遺傳信息的加工與進(jìn)化。
？它們是如何分布的？
答：核酸分為脫氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）兩大類。
DNA重組技術(shù)極大推動(dòng)了DNA和RNA的研究，改變了分子生物學(xué)的面貌，并導(dǎo)致了一個(gè)新的生物技術(shù)產(chǎn)業(yè)群的興起，所以被認(rèn)為是分子生物學(xué)的第二次革命/
5．人類基因組計(jì)劃是怎樣提出來的？它有何重大意義？
答：1986年，著名生物學(xué)家、“人類基因組計(jì)劃”，經(jīng)過了3年激烈爭論，1990年10月美國政府決定出資30億美元，用15年時(shí)間（19902005年）完成“基因組計(jì)劃”。此外。當(dāng)時(shí)還流行一種錯(cuò)誤的看法，認(rèn)為胸腺核苷酸代表動(dòng)物核苷酸，酵母核苷酸代表植物核苷酸，這種觀點(diǎn)也不利于對(duì)核酸生物功能的認(rèn)識(shí)。
核酸中的堿基大部分由Kossel等所鑒定。病人體液中化學(xué)分析顯示分泌大量的甲基丙二酸。什么維生素涉及到腎的礦質(zhì)化？為什么腎損傷引起脫礦物質(zhì)作用？
答：1，25二羥維生素D3能誘導(dǎo)鈣結(jié)合蛋白（CaBP）的合成和促進(jìn)CaATP酶的活性，這都有利于Ca2+的吸收。
，將雞蛋貯存在冰箱46周不腐敗。
維生素C具有機(jī)酸性質(zhì)，有防治壞血病功能。
生物素在種種酶促羧化反應(yīng)中作為活動(dòng)羧基載體。
維生素B2有氧化型和還原型兩種形式，在生物體內(nèi)氧化還原過程中起傳遞氫的作用，以黃素單核苷酸（FMN）和黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）形式存在，是生物體內(nèi)一些氧化還原酶（黃素蛋白）的輔基。
維生素B族在生物體內(nèi)通過構(gòu)成輔酶而發(fā)揮對(duì)物質(zhì)代謝的影響。設(shè)計(jì)亮抑蛋白酶肽的類似物抑制胰凝乳蛋白酶和彈性蛋白酶?！ǎ?） 在沒有激活劑時(shí)有2個(gè)催化亞基（C）和兩個(gè)調(diào)節(jié)亞基（R）組成。（3）活性部位Try殘基脫質(zhì)子形成親核作用。請(qǐng)解釋這些結(jié)果。，其活性部位與別構(gòu)效應(yīng)物結(jié)合部位分別處于不同亞基之上，有可能設(shè)想別構(gòu)酶上這兩種部位存在于同一亞基上嗎？為什么？，琥珀酸起著Asp（兩個(gè)底物中的一個(gè)）的競爭抑制作用。，它對(duì)His57烷基化后使胰凝乳蛋白酶失活。7. 活性部位微環(huán)境的影響：在酶分子的表面有一個(gè)裂縫，而活性部位就位于疏水環(huán)境的裂縫中，大大有利于酶的催化作用。5. 金屬離子催化： 金屬離子以3種主要途徑參加催化過程：（1）通過結(jié)合底物位反應(yīng)定向；（2）通過可逆地改變金屬離子的氧化態(tài)調(diào)節(jié)氧化還原反應(yīng)；（3）通過靜電穩(wěn)定或屏蔽負(fù)電荷，作用比質(zhì)子強(qiáng)，不少金屬離子有絡(luò)合作用，并且在中性pH溶液中，H+濃度很低，但金屬離子卻容易維持一定濃度。定向效應(yīng)是指反應(yīng)物的反應(yīng)基團(tuán)之間和酶的催化基團(tuán)與底物的反應(yīng)基團(tuán)之間的正確取位產(chǎn)生的效應(yīng)。以上研究結(jié)果可認(rèn)為His11His1Lys41構(gòu)成了Rnase A的活性部位。Rnase A中其他組氨酸對(duì)這個(gè)試劑的反應(yīng)弱得多?？墒褂媚切┲饕椒ㄑ芯棵傅幕钚圆课?？答：酶的活性部位對(duì)于不需要輔酶的酶來說，就是指酶分子在三維結(jié)構(gòu)上比較靠近的幾個(gè)氨基酸殘基負(fù)責(zé)與底物的結(jié)合與催化作用的部分；對(duì)于需要輔酶的滅來說，輔酶分子或輔酶分子上的某一部分結(jié)構(gòu)，往往也是酶活性部位的組成部分。但抑制劑還有一個(gè)潛伏的反應(yīng)基團(tuán)，當(dāng)酶對(duì)它進(jìn)行催化反應(yīng)時(shí)，這個(gè)潛伏反映基團(tuán)被暴露或活化，并作用于酶活性部位的必需基團(tuán)或酶的輔基，使酶不可逆失活，其專一性極高。因其專一性取決于抑制劑與活性部位必需基團(tuán)在反應(yīng)前形成非共價(jià)絡(luò)合物的解離常數(shù)以及非活性部位同類基團(tuán)形成非共價(jià)絡(luò)合物的解離常數(shù)之比，即Ks比值，故這類抑制劑稱不可逆Ks抑制劑。Ki為2105mol/L。VmaxV1= V2= V3=1/2 molL1時(shí)。（2） 胰凝乳蛋白酶反映速率比DNA聚合酶反映速率更大。[Et]=k3據(jù)V=Vmax[S]/(Km(1+[I]/Ki)+[S])以及Vmax不變的性質(zhì)可得，此時(shí)Vmax=，Km=105 molL1，Ki= 103molL19．同上。V/[S],以VV/[S]作圖，得一直線，其縱截距為Vmax，斜率為Km，由圖得Vmax=160μmolL1min1,Km=105 molL1優(yōu)點(diǎn)：實(shí)驗(yàn)點(diǎn)相對(duì)集中于直線上，Km和Vmax測定值較準(zhǔn)確。105 molL1，Vmax為22μmolL1 m